Packing regularities in folded proteins
- Global styles
- Apa
- Bibtex
- Chicago Fullnote
- Help
Abstract
ÖZET KATLANMIŞ PROTEİNLERDE REZİDÜ YERLEŞME DÜZENİ Latis modeller proteinlerin konformasyon uzayını azaltma amacıyla sıklıkla kullanılır. Protein yapıları çeşitli latislere latisin koordinasyon sayısı arttıkça artan bir doğrulukta örülebilir. Proteinlerin modellenmesi amacı ile çeşitli latis geometrileri uygun olduğu halde, katlanmış yapılardaki rezidülerin belirli bir yerleşme düzenim seçip seçmediği konusunda henüz bir bilgi bulunmamaktadır. Bu tezde, rezidülerin proteinlere özgü düzenli bir yerleşme eğilimi olduğu ortaya çıkarılmıştır. Bu sonuç Protein Bilgi Bankası'ndan alınan protein yapılarındaki rezidü topluluklarının optimal olarak üst üste çakıştırılmasıyla elde edilmiştir. Bu düzen, proteinlerin üçüncül yapılarının düşük çözünürlüklü uzayda (rezidü başına tek bir nokta) incelenmesi ile anlaşılmaktadır. Buna göre rezidüler tamamlanmamış ve deformasyona uğramış yüzey merkezli kübik bir yerleşmeyi tercih etmektedir. Yüzey merkezli kübik yerleşme aynı büyüklükteki kürelerin en yoğun yerleşmesidir. Bu çalışmada bulunan yerleşme düzeni, proteinlerin molekül içi yoğunluğunu arttırma eğiliminden kaynaklanmaktadır ve rezidü tipine göre küçük farklılıklar göstermektedir. Hem çözücüye temas eden, hem de tamamen proteinin içine gömülmüş olan rezidülerin - en uç örnekler - komşulukları da bu proteinlere özgü genel yerleşme düzenine yakın benzerlik göstermektedir. Rezidüler arasındaki farklılık, doldurulan (ya da çözücü için boş bırakılan) koordinasyon merkezlerinin sayılan şeklindedir. Çözücüye temas eden yüzey rezidüleri için bile aynı yerleşme düzeni geçerlidir. Sonuç olarak rezidülerin çevresindeki çözücüye ayrılan hacim ihmal edildiği takdirde, proteinin yüzeyi dahil olmak üzere tüm bölgelerinde aynı oranda muntazam ve yoğun bir yerleşme düzeni bulunduğu anlaşılmıştır. IV ABSTRACT PACKING REGULARITIES IN FOLDED PROTEINS Using lattice models of proteins is a common method to reduce conformational space. Protein structures can be satisfactorily threaded onto several such lattices, the accuracy of the fit increasing with the coordination number of the lattice. Despite the suitability of various lattice geometries, the optimal packing geometry of residues in folded structures, or the generic preference for regular packing, if any, remains unclear. In this thesis, a degree of intrinsic regularity in residue packing is revealed upon optimal superimposition of clusters of residues from Protein Data Bank structures. This regularity can be identified as an incomplete distorted face-centered cubic packing, i.e. the closest packing of identical spheres, emerging when the tertiary structure is observed at a coarse grained (single-site-per-residue) scale. It is apparently favored by the drive for maximizing packing density, and shows little variation with specific amino acid type. Both the extreme cases of solvent-exposed and completely buried residue neighborhoods approximate this generic packing, their only difference being in the number (and not the type) of coordination sites that are occupied (or left void for solvent occupancy). Interestingly, these sites are not staggered even for the solvent-exposed residues on the surface and it is concluded that all residues, even those at the protein surface are densely packed. The packing density is approximately uniform when the volume of solvent surrounding the residues is excluded.
Collections