Floretin ile hsa arasındaki etkileşimininlipozom sistemlerinde spektroskopikyöntemlerle incelenmesi

Abstract

İlaçların vücuttaki dağılımı, metabolizması ve etkinliği hücre zarlarından lipit tabakasınasızma yeteneğine bağlıdır. Bu tezde, Floretin ile İnsan Serum Albumin (HSA) arasındakietkileşim L-egg lecithin phosphatidycholine (PC) lipozom sisteminde floresans veabsorbans spektroskopisi kullanılarak incelenmiştir. Spektroskopik ve floresanskuenleşme deneyleri, Floretin moleküllerinin lipozomlara nüfuz ettiğini göstermiştir.Floresans kuençleşme kullanılarak Floretinin lipzomlardaki ayrışma sabiti belirlenmiştir.Elde edilen sonuçlarda Floretin ile HSA arasında statik ve dinamik kuençleşmemekanizmalarının birleşmesiyle etkili bir sönüm meydana geldiği görülmüştür. PClipozomlarında Floretin ile HSA arasındaki etkileşimde Gibbs serbest enerji, entalpi veentropi değişim değerleri negatif çıkmıştır. Gibbs serbest enerjisinin negatif çıkmasılipozom sisteminde HSA-Floretin arasındaki etkileşimin kendiliğinden gerçekleştiği,entalpi ve entropi değişiminin negatif olması iki molekül arasında hidrojen bağı ve güçlüvan der Waals etkileşimlerin varlığını gösterir. Floretinin HSA'nın konfirmasyonuüzerine etkisi aynı deneysel şartlar altında sekronize floresans spektroskopisiyleincelenmiştir. Elde edilen sonuçlarda, Floretinin HSA'ya bağlanması HSA'nınkonfirmasyonunda değişikliğe yol açtığı bulunmuştur.

The ability of drugs to diffuse through the lipid bilayer of cell membranes is important forthe distribution, metabolism, and efficacy of many drugs. In this thesis, the interactionbetween Phloretin and Human serum albumin (HSA) in L-egg lecithinphosphatidycholine (PC) liposome was examined using fluorescence and absorbancespectroscopy. The spectroscopic and fluorescence quenching experiments show thatPhloretin molecules penetrated into the liposomes. The partition coefficient of Phloretinin the PC liposomes was calculated by utilizing the fluorescence quenching. The resultsshow that Phloretin effectively quenched the intrinsic fluorescence of HSA via acombination of static and dynamic quenching. The values of Gibbs free energy, theenthalpy and entropic change in the binding process of Phloretin with HSA in the PCliposomes were negative, suggesting that the binding process of Phloretin and HSA wasspontaneous and hydrogen bonding and van der Waals force interactions played animportant role in the interaction between Phloretin and HSA. According to synchronousfluorescence spectra, the binding of Phloretin to HSA leads to changes in theconformation of HSA.