Show simple item record

dc.contributor.advisorAtalay, Atilla
dc.contributor.authorCengiz, Müjgan
dc.date.accessioned2021-05-07T08:59:33Z
dc.date.available2021-05-07T08:59:33Z
dc.date.submitted1988
dc.date.issued2021-03-30
dc.identifier.urihttps://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/602009
dc.description.abstract58 VI. ÖZET Bu çalışmada N-Nitrozopirolidin' in Maya Glukoz 6 Fosfat Dehidrogenaz, Tavşan Kası Piruvat Kinaz, Domuz Kalbi Sitrat Sentaz enzimlerine in vitro etkisinin, bağ lanma özelliklerinin ve metabolizmasının incelenmesi amaçlanmıştır. Deneylerde enzim aktivitesi tayini için kinetik yöntemler, bağlanma çalışmaları için Diyaliz ve Poliak- rilamid Jel Elektroforezi, metabolizma çalışması için ise Yüksek Basınçlı Sıvı Kromatograf isi tekniği kulla nıldı. T-5Q (%50 inhibisyon için gerekli inhibitor deri şimi) derişimleri Piruvat Kinaz, Glukoz 6 Fosfat Dehid rogenaz ve Sitrat Sentaz enzimleri için sırasıyla 1,4 mM, 3,8 mM ve 24 mM olarak saptandı. Bu inhibisyon Sı ğır Serum Albumini ve enzimlerin kendi koenzimleri ta rafından engellendiği ve derişimlerinin arttırılmasıy la inhibisyonun daha fazla önlendiği saptandı. N-Nit- rozopirolidinin çalışılan her üç enzimi de nonkompete - tif olarak inhibe ettiği bulundu. Bağlanma çalışmala - larında diyaliz sonucu N-Nitrozopirolidin ' in enzimlere bağlandığı saptandı. Metabolizma çalışmasında sıçan karaciğer mikrozomal f aksiyonunun N-Nitrozopirolidin' i metabolize ettiğini gösteren kanıtlar elde edildi.
dc.description.abstract59 VII SUMMARY IN VITRO EFFECTS AND BINDING PROPERTIES OF N- NITROSOPYRROLIDINE ON THE PYRUVATE KINASE, GLUCOSE 6 PHOSPHATE DEHYDROGENASE »CITRATE SYNTHASE ENZYMES. The aim of this work is to investigate the in vitro effects and binding properties of N-Nitroso - pyrrolidine to the yeast Glucose 6 Phosphate Dehy - drogenase, rabbit muscle Pyruvate Kinase, pig heart Citrate Synthase and metabolism of N-Nitrosopyrroli- dine. During experiments, Kinetic methods were used to determine enzyme activities, Polyacrylamide Gel Electrophoresis and Dialysis for binding studies and High Pressure Liquid Chromatography technique was used for studying the metabolism. I50 (inhibitor concentration required for 50% inhibition) concentration for Pyruvate Kinase, Glucose 6 Phosphate Dehydrogenase, Citrate Synthase enzymes were established to be 1.4 mM, 3.8 Mm and 24 mM respec tively. When Bovine Serum Albumin and coenzymes of enzymes used were added to the incubation medium, the N-Nitrosopyrrolidine inhibition decreased. As a result of an increase in concentration of Bovine Serum Albumin and coenzymes of these enzymes, these enzymes were observed to be protected against inhibition. In addition, it was also observed that N-Nitrosopyrrolidine inhi bits all the enzymes used noncompetitively. In binding studies N-Nitrosopyrrolidine was noted to bind to the enzymes as a result of Dialysis. During work on metabolism it was noted that the rat liver microsomal fraction metabolised N-Nitrosopyrrolidine.en_US
dc.languageTurkish
dc.language.isotr
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/embargoedAccess
dc.rightsAttribution 4.0 United Statestr_TR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectBiyokimyatr_TR
dc.subjectBiochemistryen_US
dc.titleN-nitrozopirolidin`in in piruvat kinaz, glukoz-6-fosfat dehidrogenaz, sitrat sentaz enzimlerine in vitro etkisi ve bağlanma özellikleri
dc.title.alternativeIn vitro effects and binding properties of N-nitrosopyrolidine on the puruvate kinase, glucose 6 phosphate dehydrogenase, citrate synthase enzymes
dc.typedoctoralThesis
dc.date.updated2021-03-30
dc.contributor.departmentBiyokimya Ana Bilim Dalı
dc.subject.ytmNitroso compounds
dc.subject.ytmGlucosephosphate dehydrogenases
dc.subject.ytmPyruvate kinases
dc.identifier.yokid5024
dc.publisher.instituteSağlık Bilimleri Enstitüsü
dc.publisher.universityCUMHURİYET ÜNİVERSİTESİ
dc.identifier.thesisid5024
dc.description.pages74
dc.publisher.disciplineDiğer


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/embargoedAccess
Except where otherwise noted, this item's license is described as info:eu-repo/semantics/embargoedAccess