Rfamid nöropeptidlerinin teorik konformasyon analizi
- Global styles
- Apa
- Bibtex
- Chicago Fullnote
- Help
Abstract
Glu - Giy - Arg - Phe - NH2, Glu - Leu - Leu - Giy - Giy - Arg - Phe - NH2 ve Glu - Trp - Leu - Lys - Giy - Arg - Phe - NH2 moleküllerinin konfor- masyon analizleri molekülün mekanik modeli gözönüne alınarak atom-atom potansiyellerinin yardımı ile yapılmıştır.Toplam enerji Van der Vals, elektrostatik, dönme ve hidrojen bağı enerjilerinin toplamı şeklinde belirlendi. Van der Vals karşılıklı etkileşme enerjisi hesaplanırken Lenard-Cons potansiyelinin polipep tidier için parametreleştirilmiş ifadesinden yararlanıldı. Elektrostatik karşılıklı tesir enerjisi, monopol yaklaşımda atomların kısmi yükünün CNDO/2 kuantum mekanik yöntemle bulunmuş değerleri gözönüne alınmak suretiyle, dielektrik katsayısı polar ortam için belirlenerek hesaplandı. Dönme enerjileri deneysel sonuçlardan bulunan parametrelerin kullanılmasıyla hesaplandı. Hidrojen bağı enerjisi Morse potansiyel ifadesi kullanılarak hesaplandı, enerjinin minimumu `koşma gradiyentler metodu` ile bu lundu. Bu çalışma yapılırken önce ip ve t]} için herbir monopeptidin enerji haritası çizildi. Bu haritanın çiziminde -180° ile 180° aralığında 20° lik adımlar kullanıldı. Bu enerji haritalarında en düşük enerjili durumlar en iyi seçenekler olarak tesbit edildi. Bu en iyi seçeneklerden monopeptidler için konformasyon imkanları incelendi ve sonuçlar dipeptidlerin incelenmesinde kullanıldı. Glu - Giy - Arg - Phe - N H 2 nöropeptid molekülünün Glu1 - Giy2 ve Arg3 - Phe4 - NH2 dipeptidleri ayrı ayrı incelendi. Bunların en düşük enerjili durumları tesbit edilerek molekülün tamamının konformasyonunda kullanıldı. Monopeptidlerin konformasyon imkanlarının incelenmesinden elde edilen düşük enerjili durumlar Glu1 - Leu2 ve Glu1 - Trp2 dipeptidlerin incelenmesinde kullanıldı. Dipeptidlerin hesaplanan sonuçlarından yararlanılarak Glu1 - Leu2 - Leu3 ve Glu1 - Trp2 - Leu3 tripeptidleri incelendi. Tripeptidlerin düşük enerjili durumlarından yararlanılarak Glu1 - Leu2 - Leu3 - Giy4 ve Glu1 - Trp2 - Leu3 - Lys4 tetrapepti- dlerin konformasyon imkanları irdelendi. Daha Sonra, Glu1 - Leu2 - Leu3 - Giy4 - Gly5-Arg&-Phe7-NH2yeGlu1-Trp2-Leu3-Lys4-Gly5-Arg6-Phe7-NH2 nöropeptid moleküllerinin tamamının uzay yapısı, adı geçen tetrapeptidlerin heri- kisi de Arg6 - Phe7 - NH2 dipeptidine Giy5 monopeptidi yardımıyla bağlanarak mümkün olan tüm variantların enerjilerinin minimizasyonu sonucu bulundu. Conformation analysis of Glu - Gly - Arg - Phe - NH<z, Glu - Leu - Leu - Gly - Gly - Arg - Phe - NH2 and Glu ~ Trp - Leu - Lys - Gly - Arg - Phe - NH2 molecules were determined as the summation of by means of the mechanical model of molecule using the atom-atom potential Van der Vaals, electrostatic, rotation and hydrogen bond energies. Parameterized expression of Lenard-Cons potential has been, used while Van der Vaals interaction was being calculated. Electrostatic inter action energy has been calculated by considering the dielectric coefficient for polar medium determined by using the CNDO/2 method of quantum mechanical monopol approximation using partial charge values of atoms. Jtotational energies were deter mined by using the parameters obtained from experimental results. Hydrogen bond.energy was calculated due to Morse potential expression. The minimum values of enegy were found with `the complex conjugate gradient method` In this study, the energy map for each monopeptide has been drawn in the range of -180° and 180° by the steps 20°. The best variant are decided from these maps. Conformation facility for monopeptides were examined from these best choosing and the results were used in the examination of dipeptides. Glu1 - Gly2 and Arg3 - Phe4-NH2 dipeptides oîGlu-Gly-Arg-Phe-NH-z neuropeptide were examined seperately. The most convenient alternation of these were determined and used in the conformation analysis of the whole molecule. The low-energy states obtained from analysis of conformation facility of monopep tides were used in the examination of Glux-Leu2 and Glux-Trp2. Glu1 -Leu2 -Leu3 and Glu1-Trp2-Leu3 tripeptides were examined by using the calculated results of dipeptides. Conformation facility of Glu1 -Leu2 -Leu3 - Gly4 and Glu1 -Trp2 -Leu3 - Lys4 tetrapeptids were examined by using the low-energy values of the tripep- tides.Than, the space structure of Glu1 - Leu2 - Leu3 - Gly4 - Gly5 - Arg6 - Phe7 - NH2 and Glu1 - Trp2 - Leu3 - Lys4 ~ Gly5 - Arg& - Phe7 - NS2 neu ropeptides were found as the result of minimization of energies possible variant by binding both tetrapeptides stated above to Arg6 - Phe7 - NH% dipeptide by means of Gly5 monopeptide.
Collections