Gökkuşağı alabalığında (Salmo gairdneri) bazı hepatik karışık fonksiyonlu oksidaz aktivitelerinin araştırılması
- Global styles
- Apa
- Bibtex
- Chicago Fullnote
- Help
Abstract
ÖZET Ksenobiyotiklerin metabolizması işlemi, Hpofilik bileşikleri ya modifikasyon (transformasyon ya da faz I ) veya konjugasyon (faz II) reaksiyonları yardımıyla daha polar moleküllere dönüştürür. Bu metabolizma farklı enzimatik sistemler tarafından katalizlenir, ve genelde ana bileşiği daha fazla suda çözünür olan ve toksikolojik olarak aktif olmayan ve organizma tarafından kolayca uzaklaştırılan metabolitleri haline dönüştürür. Bir çok ksenobiyotiğin çoğu organizma karaciğerindeki faz I reaksiyonları, çeşitli oksidasyon, redüksiyon veya hidroliz reaksiyonları yoluyla Karışık Fonksiyonlu Oksidaz (MFO) sistemleriyle katalizlenir. Bu çalışmada, Karışık Fonksiyonlu Oksidazlarla ilgili çeşitli sayıda biyokimyasal işaret olan enzim ve parametreler, Doğu Karadeniz'deki ticari kafes istasyonlarından alınan Gökkuşağı alabalığı, (Salmo gairdneri) kültürlerinde peryodik olarak araştırılmıştır. MFO aktivitelerinin alabalıktaki mevsimsel değişimlerini izlemek üzere çeşidi hepatik parametreler spektrofotometrik olarak çalışılmıştır. Faz I reaksiyonları anilin hidroksilaz (AH), 7-etoksirezorfin O-deetilaz (EROD), N.N^lmetilanilin N-oksidaz (DAO), NADPH-cyt P450 redüktaz (NCBR), NADH-cyt. b5 (NCPR) ve cyt P450 içeriklerindeki değişimler izlenerek çalışılmıştır. Sitozolik glutatiyon redüktaz (GR) ve glutatiyon S-transferaz (GST) aktiviteleri ile sülfhidril grupları dokuyu toksiteden korumalanndaki görevlerinden dolayı tespit edilmiştir. Son olarak, sitozolik glukoz 6- fosfat (G6PDH) ve 6-fosfoglukonat (6PGDH) dehidrojenaz aktiviteleri, bu enzimleri MFO sistemi için gerekli olan NADPH koenzim moleküllerim ürettikleri için tayin edilmiştir. Bu çalışmada elde edilen sonuçlar, Gökkuşağı alabalığı, Salmo gairdneri) mevsimsel boyunca olan sıcaklık değişimlerine karşı mükemmel bir cevap kapasitesi gösterdiğini ortaya koymaktadır. Anahtar Kelimeler Karışık Fonksiyonlu Oksidaz, Sitokrom P450, Gökkuşağı Alabalığı, Faz I Reaksiyonları, Transformasyon Reaksiyonları SUMMARY Investigation of Some Hepatik Mized Function Oxidase Activities in Rainbow Trout, (Salmo Gairgneri) The process of metabolism of xenobiotics convets lipophilic compounds to more polar molecules either by modification (transformation or phase I) or conjugation (phase II) reactions. This metabolism is catalyzed by different enzymatic systems, and usually transforms the paret compound to a more hydrosoluable and toxically inactive metabolites which is then easily eliminated from the body. Phase I reactions of many xenobiotics in liver of many organisms are generally catalyzed by Mixed Function Oxidase (MFO) systems via several oxidation, reduction and hydrolysis reactions. hi this study, various of biochemical marker enzymes and parameters related to MFO system were periodically investigated in cultured Rainbow trout, (Salmo gairdneri) taken from commercial cage stations in Eastern Blacksea. Several hepatic parameters were spectroscopically studied to exemine seasanol variation of MFO activities in trout Phase I reactions were examined by monitoring the changes in the actvities of aniline hydroxylase (AH), 7-ethoxyresorufin O-deethylase (EROD), N,N-dimethylamine N-oxidase (DAO), NADPH-cyt P450 reductase (NCPR), NADH- cyt. b5 reductase (NCPR) and cyt. P450 (P450). Cytosohc glutathione reductase (GR), glutathione S-transferase (GST) activities and sulfhydrl groups (SH) were determined because of their role in tissue protection from toxicity. Finally, the activities of liver cytosolic glucose 6-phosphate (G6PDH) and 6-phosphglucose dehydrogenases (6PGDH) were measured because of their contribution in MFO system to produce NADPH and NADH coenzyme molecules. The results obtained here have shown that Rainbow trout, (Salmo gairdnerD exhibit an excellent response capacity to temperatural changes during seasons. Key words: Mixed Function Oxidase, Cytochrome P450, Rainbow Trout, Phase I Reactions, Trasformation Reactions IV
Collections