Show simple item record

dc.contributor.advisorAksay, Salih
dc.contributor.authorEroğlu, Evren Çağlar
dc.date.accessioned2020-12-29T06:26:33Z
dc.date.available2020-12-29T06:26:33Z
dc.date.submitted2016
dc.date.issued2018-08-06
dc.identifier.urihttps://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/335400
dc.description.abstractBiyoaktif peptitler, insan sağlığı üzerinde birçok fonksiyonel etkisi olan önemli protein kaynaklarıdır. Genelde bitkisel ve hayvansal gıda ürünlerinin enzimatik hidroliziyle üretilen biyoaktif peptitler amino asit dizilimine bağlı olarak kan basıncını düşürme, bağışıklık sistemini güçlendirme, antimikrobiyal etki, antioksidan aktivite, kolesterolü düşürme, mineral bağlama, safra asitlerini bağlama ve tansiyonu düşürme gibi biyoaktif özelliklere sahiptirler.Bu tezde yağı alınıp, izoelektrik çöktürme yöntemiyle saflaştırılmış fındık protein konsantresi, pepsin ve tripsin enzimleriyle 120 dakika hidroliz edilmiş ve hidroliz işleminin 0, 30, 60 ve 120 dakikalarında örnekler alınarak yüksek tansiyondan (hipertansiyon) sorumlu bir enzim olan Anjiyotensin Dönüştürücü Enzimi (ACE) inhibe edebilme değerleri incelenmiştir.Elde edilen sonuçlara göre pepsin hidrolizinin 0, 30, 60 ve 120. dakikalarında alınan hidrolizat örneklerinin yüzde ACE inhibisyon değerleri (%İNH) sırasıyla %98,54, %98,68, %98,24 ve %96,93 bulunmuştur. Tripsin hidrolizinin 0, 30, 60 ve 120. dakikalarında alınan hidrolizat örneklerinin %İNH değerleri ise sırasıyla %80,10, %96,29, %92,10 ve %92,54 bulunmuştur. Pepsin hidrolizinin 0, 30, 60 ve 120. dakikalarında alınan örneklerin ACE'yi %50 oranında inhibe edebilen protein miktarı (IC50 değerleri) incelendiğinde ise sırasıyla 1,47 mg protein/ml, 0,27 mg protein/ml, 0,27 mg protein/ml ve 0,26 mg protein/ml bulunmuştur. Tripsin hidrolizinin 0, 30, 60 ve 120. dakikalarında alınan örneklerin IC50 değerleri ise sırasıyla 5,51 mg protein/ml, 0,61mg protein/ml, 0,56 mg protein/ml ve 0,54 mg protein/ml bulunmuştur.
dc.description.abstractBioactive peptides are important source of protein with many functional effects on human health. They are generally produced with hydrolysis of plant and animal based food products. Depending on the amino acid sequence, they have some bioactive properties such as lowering blood pressure, strengthening the immune system, antimicrobial effect, antioxidant effect, cholesterol lowering, mineral binding and antihypertensive effectIn this thesis, hazelnut protein isolate, concentrated with isoelectric precipitation method, is hydrolysed using pepsin and trypsin enzyme for 120 minutes and during the hydrolysis. Samples are taken at 0, 30, 60 120 minutes to analyse angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibitory activity.According to these results, percent ACE inhibitory activities (%INH) of hydrolysates at 0, 30, 60 and 120 min of pepsin hydrolysis are respectively 98.54%, 98.68%, 98.24% and 96.93%. %INH of hydrolysates at 0, 30, 60 and 120 min of trypsin hydrolysis have been found respectively 80.10%, 96.29%, 92.10% and 92.54%. As regards to IC50 value for ACE inhibitory activity, samples taken at 0, 30, 60 and 120 minutes of pepsin hydrolysis have IC50 values respectively of 1.47 mg protein/ml, 0.27 mg protein/mL, 0.27 mg protein/mL and 0.26 mg protein/mL. IC50 of the trypsin hydrolysates at 0, 30, 60 and 120 minutes are respectively measured 5.51 mg protein/mL, 0.61 mg protein/mL, 0.56 mg protein/mL and 0.54 mg protein/mLen_US
dc.languageTurkish
dc.language.isotr
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightsAttribution 4.0 United Statestr_TR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectGıda Mühendisliğitr_TR
dc.subjectFood Engineeringen_US
dc.titleFındık protein hidrolizatlarının antihipertansif etkisinin (ACE inhibisyon aktivitesinin) belirlenmesi
dc.title.alternativeDetermination of antihypertensive effect (ACE inhibitory activity) of hazelnut protein hydrolysates
dc.typemasterThesis
dc.date.updated2018-08-06
dc.contributor.departmentGıda Mühendisliği Anabilim Dalı
dc.subject.ytmFunctional foods
dc.subject.ytmHazelnut
dc.identifier.yokid10102062
dc.publisher.instituteFen Bilimleri Enstitüsü
dc.publisher.universityMERSİN ÜNİVERSİTESİ
dc.identifier.thesisid427767
dc.description.pages63
dc.publisher.disciplineDiğer


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/openAccess
Except where otherwise noted, this item's license is described as info:eu-repo/semantics/openAccess