Conformational analysis of some proteins by viscosity and volume measurements in aqueous solutions

Abstract

ÖZET BAZI PROTEİNLERİM SULU ÇÖZELTİLERDE UİSKOZİTE ¥E KAÇIM ÖLÇÜMLERİ YOLü İLE YAPISAL. AKALİZÎ KAYA, Ahmet Yüksek Lisans Tezi, Gıda Müh. Bölümü Tez Yöneticisi : Doç. Dr. Erci AYRANCI Eylüi 1937, 68 sahife Bazı yapısal bilgiler elde etmek amacıyla Bavin Serum Albumin (B.S.A.) ve Protamir. gibi proteinlerin sulu çözel tilerde görünür hacım ve viskoziteleri ölçüldü. Ölçümler bu proteinler için doğal yapıda olduklarında ve sıcaklık ve üre gibi denatürantlerm etkisi altında yapıldı. üre ile yapılan denatürasycn çalışmalarında. ürenin yaklaşık h melal konsantrasyonda B.3-A- denatürasyonunu başlattığı görüldü. Isı denatürasynnunda ise B.S-A. yapı sındaki önemli değişikliklerin 55`C civarında başladığı gözlendi- Bu değişiklikler %S B.S.A. çözeltisinde daha açıkça görülmektedir. ölçümler sonucunda elde edilen hacım verileri ile hesaplanan değerler literatür değerleri ile karşılaştırılarak uygunluğu belirlendi. Protamin için yapılan ısı denatürasyonunda ise Protaminin önemli bir yapısal. değişikliğe uğramadığı görüldü. Bu nedenle doğal yapısında bulunan Froteminin 25 C de hacın; ve viskozite özellikleri araştırıldı.Anahtar keiiraeler: bovin serum albumin, prctamin üre. denatürasyan, görünür spesifik hacım, görünür îüniai iıacım. viskozite. iv

ABSTRACT CONFORMATIONAL ANALYSIS OF SOME PROTEINS BY VISCOSITY AND VOLUME HEASUREKEP5TS IM AQUEOUS SOLUTIONS HAYA. Ahmet M.Sc. in Food Eng. Superviscr : Assoc. Prof. Dr - Erol Ayrancı September 1987, 63 pagas The apparent velars and viscosity measurements aers carried cut far proteins. Bovine Ser ura Albumin (B.3.A.) and protamine in aqueous solution to obtain some conformations! information. when they ara in native form and when they are under the influence cf denaturing factors such as temperature and urea- It was found that ursa starts to denature B.S.A. at a molality of about k~ Heat deneturation studies showed that the major part cf structural change in B-S-A. starts at about 55 C. These changes ware clearly observable for B.S.A. solutions having composition of at least 5% by weight. Some simple calculations with volume data for the dsnaturation of B.S.A. with urea showed good agreement with literature values. Measurement with protamine shewed that thsrt is n;important structural changes in this protein under the influence of temperature. Therefore only volume and viscosity behaviors of protamine aera examined in water st 25 C when the protein is presumably in its native Key wards : bovine serura albumin, protamine, urea, denaturation. apparent specific volume, apparent molai volume, viscosity.