Farklı tekniklerle üretilen maraş tarhanalarındaki biyoaktif peptitlerin belirlenmesi
- Global styles
- Apa
- Bibtex
- Chicago Fullnote
- Help
Abstract
Bu çalışmada geleneksel yöntem ve direkt fermantasyon yöntemi olmak üzere iki farklı teknikle üretilen Maraş tarhanası ve tarhanaların ana bileşenleri olan buğday (dövme) ve yoğurdun RP-HPLC'de peptit profilleri kıyaslanmış ve Q-TOF LC/MS'de peptit içerikleri araştırılmıştır. Kütle spektrometresi verileri PEAKS Studio (versiyon 8.5) programında incelenerek tespit edilen peptitlerin BIOPEP veri setinde fizyolojik aktiviteleri araştırılmıştır. BIOPEP veri setinde yer almayan peptitler UniProt KB veri setinde taranarak peptitlerin kaynakları incelenmiş ve olası fizyolojik aktiviteleri için literatür taraması yapılmıştır. Kütle spektrometresi verilerine göre geleneksel tarhana örneklerinde 34 farklı, direkt fermente tarhana örneklerinde ise 50 farklı peptit zinciri tespit edilmiştir. BIOPEP ve UniPROT veri setleri ile yapılan karşılaştırma sonucunda toplamda 8 ACE inhibitör peptit (IPAVFK-AVPYPQR-LIVTQ-EMPFPK-FR-VR-RL-LR), 3 antioksidant peptit (VLPVPQK-AVPYPQR-LLR), 1 antibakteriyal peptit (IPAVFK), 4 DPP IV inhibitör peptit (IPAVFK-FR-VR-RL), 1 renin inhibitör peptit (LR) zinciri tespit edilmiştir. Yoğurt örneğinde saptanan 19 farklı peptit zincirinden iki tanesi (VLPVPQK, EAMAPK) tarhana örneklerinde de tespit edilmiştir. VLPVPQK peptiti BIOPEP veri setinde antioksidatif peptit olarak kayıtlıdır. Dövme örneğinde 23 adet peptit tespit edilmiştir. Bunların içinden LVVPPK peptiti direkt fermente tarhana örneğinde de saptanmıştır. Yoğurt ve dövme örneklerinin her ikisinde de ortak bulunan peptit tespit edilememiştir. Literatür taraması sonucunda veri setlerinde yer almayan EAMAPK peptit zincirinin antioksidant aktivite, IIVTQTMK peptit zincirinin ACE inhibitör aktivite gösterme potansiyeli taşıdıkları anlaşılmıştır. Bununla beraber LPAVFK, LPGLKF, LLSLGA, LVVPPK peptit zincirlerinin amino asit dizilimi ve türleri göz önüne alındığında antimikrobiyal aktivite göstermeye aday peptit zincirleri oldukları sonucuna varılmıştır. In this study, two different techniques namely traditional method and direct fermentation method were used to produce Maraş tarhana. Peptide profiles of tarhana and yogurt samples were compared by RP-HPLC method. Also, peptide contents of these samples were investigated by Q-TOF LC/MS. Mass spectrometry data were analyzed in PEAKS Studio (version 8.5) software and the physiological activities of the peptides were investigated in BIOPEP database. Peptides that were not included in the BIOPEP database were screened in the UniProt KB protein database to investigate the sources of the peptides and to search the literature for their possible physiological activities. According to mass spectrometry data, 34 and 50 different peptide chains were determined in the traditional and direct fermentation tarhana samples, respectively. Detected peptide chains were screened in the BIOPEP peptide database and the UniProt KB protein database. A total of eight ACE inhibitor peptides (IPAVFK-AVPYPQR-LIVTQ-EMPFPK-FR-VR-RL-LR), 3 antioxidant peptides (VLPVPQK-AVPYPQR-LLR), 1 antibacterial peptide (IPAVFK), 4 DPP IV inhibitor peptides (IPAVFK-FR-VR-RL), 1 renin inhibitor peptide (LR) chain identified according to the databases.19 different peptide chain were detected in the yogurt sample. Two of them (VLPVPQK, EAMAPK) were also detected in tarhana samples. VLPVPQK peptide chain has been registered as antioxidant peptide in the BIOPEP database. 23 peptides were detected in wheat samples. One of them (LVVPPK) was also detected in the direct fermented tarhana sample. However no common peptide was detected in yoghurt and wheat sample. As a result of the literature review, it was found that EAMAPK peptide chain, which is not included in the databases, has antioxidant activity and the IIVTQTMK peptide chain has the potential to show ACE inhibitory activity. In addition it has been concluded that LPAVFK, LPGLKF, LLSLGA, and LVVPPK peptides have potential to show antimicrobial activity considering the amino acid sequence and types.
Collections