Karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten bakteri izolasyonu ve enzimlerin kısmi karakterizasyonu

Abstract

Bu çalışmada, Adana ilinde bulunan bir seraya ait toprak numunelerinden karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten Bacillus sp. CS8 bakterisinin izolasyonu gerçekleştirilmiştir. Her üç enzim de optimum aktivitesini 40 °C'de göstermiştir. Diğer taraftan, CMCaz ve likenaz enzimleri optimum aktivitelerini 7.0 pH değerinde gösterirken, ksilanaz enzimi 6.0 pH değerinde göstermiştir. CMCaz, ksilanaz ve likenaz enzimleri 80 °C'de 15 dk ön inkübasyon sonrasında aktivitelerini sırasıyla %57, 83 ve 71 oranlarında korumuşlardır. 50-80 °C sıcaklık değerleri arasında her üç enzim de yine aynı sırayla %80.25, 87.0 ve 89.25 oranlarında ortalama kalan aktivite göstermişlerdir. İzolat en yüksek CMCaz ve ksilanaz aktivitelerine inokülasyon zamanından itibaren 36. saatte ulaşırken, en yüksek likenaz aktivitesine 48. saatte ulaşmıştır. Her üç enzim için de CaCl2, MgCl2 ve MnCl2, ortak stimülatör olurken, HgCl2 ve CuCl2 ortak inhibitör olmuşlardır. ZnCl2 CMCaz ve ksilanaz enzimlerini stimüle ederken, FeCl3 CMCaz ve likenaz enzimlerini, EDTA ise ksilanaz ve likenaz enzimlerini stimüle etmiştir. Her üç enzim arasından en yüksek aktiviteye sahip ksilanazın aktivitesi %100 olarak kabul edildiğinde CMCaz ve likenaz enzimleri ksilanaz enzimine göre oransal olarak sırasıyla %89 ve 79 düzeylerinde aktiviteye sahip olmuşlardır.

In the present study, carboxymethyl cellulase, xylanase, and lichenase producing bacterium Bacillus sp. CS8 was isolated from the soil samples collected from agricultural greenhouse located in Adana province. The optimum activities were observed at 40 °C for all three enzymes. On the other hand, optimum pH values were 7.0 for CMCase and lichenase, whereas 6.0 for xylanase. CMCase, xylanase and lichenase showed 57, 83, and 71% residual activity after pre-incubation at 80 °C for 15 min. The relative residual activities between 50-80 °C occured as 80.25, 87.0, and 89.25%, in the same order. Maximum CMCase and xylanase productions of the isolate were observed after 36 hours following the inoculation time, whereas 48 hours after for lichenase. All three enzyme activities were stimulated by CaCl2, MgCl2, and MnCl2, whereas inhibited by HgCl2 and CuCl2. While ZnCl2 stimulated the CMCase and xylanase activities, FeCl3 stimulated CMCase and lichenase, and EDTA stimulated xylanase and lichenase activities. When xylanase activity was assumed as 100%, the activities of CMCase and lichenase in comparison to the xylanase remained as 89 and 79%, respectively.