Show simple item record

dc.contributor.advisorPuralı, Nuhan
dc.contributor.authorSağsöz, Mustafa Erdem
dc.date.accessioned2023-09-22T11:55:32Z
dc.date.available2023-09-22T11:55:32Z
dc.date.submitted2023-05-02
dc.date.issued2023
dc.identifier.urihttps://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/737415
dc.description.abstractNörobilimde iyon kanalları ve çeşitli nörotransmitter ve nöromodülatörlerin işlevlerinin anlaşılması açısından kerevit sıklıkla kullanılan bir model organizmadır. Çeşitli proteinlerin moleküler yapısı ve diğer protein ve ligandlarla dinamik etkileşiminin bilgisayar ortamında (in silico) modellenmesi günümüzde giderek artan oranda deneysel çalışmalarla uyumlu sonuçlar vermektedir. Simülasyon, söz konusu proteinlerin etkileşim dinamiklerinin belirlenmesi, çeşitli agonist ya da antagonistlerinin önerilmesi noktasında zaman ve bütçeden tasarruf sağlayan önemli bir araç haline gelmiştir. Bu tez çalışmasında kerevit gangliasında ilk kez tarafımızca izole edilmiş otopetrin ailesinden bir proton kanalının tam dizileri kullanılarak bunların üç boyutlu yapısı Alphafold ile belirlenmiştir. Yapı ve fonksiyon arasındaki ilişki CHARMM kuvvet alanı kullanılarak NAMD moleküler dinamik yazılımı aracılığı ile modellenmiş, iyonların protein rezidüleri ve sulu çözeltide bulunma olasılığının yüksek olduğu konumlar belirlenerek proton iletim yolları tespit edilmiştir. Anahtar kelimeler: kerevit, ganglia, in silico, simülasyon, proton kanalıBu araştırmada yer alan tüm/kısmi nümerik hesaplamalar TÜBİTAK ULAKBİM, Yüksek Başarım ve Grid Hesaplama Merkezi'nde (TRUBA kaynaklarında) gerçekleştirilmiştir. 
dc.description.abstractCrayfish is a frequently used model organism in neuroscience to understand the functions of ion channels and various neurotransmitters and neuromodulators. In silico modeling of the molecular structure of various proteins and their dynamic interactions with other proteins and ligands is increasingly yielding results that are compatible with experimental studies. Simulation has become an important tool that saves time and money in determining the interaction dynamics of the proteins in question and recommending various agonists or antagonists. In this thesis, the three-dimensional structure of the proton channel was determined by Alphafold using the complete sequences of a proton channel from the otopetrin family, which was determined for the first time by our research team. The relationship between structure and function was modeled by the NAMD molecular dynamics software using the CHARMM force field, and the proton transmission paths were determined by distribution the positions where the ions are likely to be found in protein residues and aqueous solution.Keywords: crayfish, ganglia, in silico, simulation, proton channelThe numerical calculations reported in this paper were fully/partially performed at TUBITAK ULAKBIM, High Performance and Grid Computing Center (TRUBA resources).en_US
dc.languageTurkish
dc.language.isotr
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightsAttribution 4.0 United Statestr_TR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectBiyofiziktr_TR
dc.subjectBiophysicsen_US
dc.titleKerevit ganglia transkriptomundaki otopetrin benzeri bir proton kanalının modellenmesi
dc.title.alternativeModeling of an autopetrin-like proton channel in the crayfish ganglia transcriptome
dc.typedoctoralThesis
dc.date.updated2023-05-02
dc.contributor.departmentBiyofizik Ana Bilim Dalı
dc.subject.ytmIon channels
dc.subject.ytmMolecular modeling
dc.identifier.yokid10242417
dc.publisher.instituteSağlık Bilimleri Enstitüsü
dc.publisher.universityHACETTEPE ÜNİVERSİTESİ
dc.identifier.thesisid788720
dc.description.pages80
dc.publisher.disciplineDiğer


Files in this item

FilesSizeFormatView

There are no files associated with this item.

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/openAccess
Except where otherwise noted, this item's license is described as info:eu-repo/semantics/openAccess