Değişik Salvia L. türlerinden elde edilen polifenol oksidaz enzimi aktivitesinin araştırılması

Abstract

ÖZET değişik salvia l.türlerinden elde a EDİLEN POLİFENOL OKSİDAZ ENZİMİ AKTİVİTESİNİN ARAŞTIRILMASI Gülnaz GÜNDOGMAZ Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Kimya Anabilim Dalı (Yüksek Lisans Tezi / Tez Danışmanı : Doç. Dr. Oktay ARSLAN) Balıkesir, 2002 Bu çalışmada bazı Salvia türlerinin (Salvia viridis L., Salvia virgata Jacq ve Salvia tomentosa Miller.) kök, gövde, yaprak ve çiçeklerinden polifenol oksidaz enzimi elde edilerek katekol substratı kullanılarak, kinetik özellikleri incelenmiştir. Km değerleri; kök, gövde, yaprak ve çiçek için sırasıyla: Salvia viridis PPO için 65, 33, 23,15.2 mM; Salvia virgata da 5.4, 23.8, 22.8 mM.; Salvia tomentosa için ise 5.39, 5.79, 6.73, 6.13 mM bulunmuştur. Vmax değerleri ise kök, gövde, yaprak ve çiçek için sırasıyla, Salvia viridis'te 1400, 1300, 2900, 4400 U /ml.dak; Salvia virgata'da 7314, 3004, 6689 U /ml.dak ; Salvia tomentosa 'da ise 6501, 345, 1 1218, 8864 U /ml.dak bulunmuştur. Ayrıca askorbik asit, L-sistein ve sodyum azid gibi bileşiklere karşı enzimin afınitesi araştırılmıştır. Bulunan I50 değerlerinden en güçlü inhibitörün L-sistein ve askorbik asit olduğu tespit edilmiştir. Enzimin sıcaklık artışına paralel olarak denatüre olmasından aktivitesinde azalma olduğu saptanmıştır. ANAHTAR SÖZCÜKLER: Polifenol oksidaz, Salvia viridis, Salvia virgata, Salvia tomentosa, askorbik asit, inhibisyon, adaçayı i

ABSTRACT INVESTIGATION OF THE ACTIVITY OF POLYPHENOL OXIDASE ENZYME FROM DIFFERENT SPECIES OF SAL VIA L. Gülnaz GÜNDO?MAZ MıkeşirUmyersity^ Institute of Science, Department of Chemistry ( Master Thesis / Supervisor : Ass. Prof. Dr. Oktay ARSLAN) Bahkesir-Türkiye, 2002 The polyphenol oxidase enzyme was extracted from roots, stems, leaves and flowers of some Salvia species {Salvia viridis L., Salvia virgata Jacq. ve Salvia iomentosa Miller.J and their kinetic properties were investigated using catechol as substrate. The Km values of PPO enzyme for root, stem, leaf and flower were 65 mM.,33 mM..23 mM..15,2 mM. for Salvia viridis and 5.39 mM.,5.79 mM.. 6,73 mM.,6,13 mM.for Salvia tomentosa. For Salvia virgata Km values of PPO enzyme activity 5,4 mM.-,23,8 mM., and 22,8 mM., for stem, leaf and flower, respectively. The Vmav values of PPO enzyme for root, stem, leaf and flower were 1400, 1300, 2900, 4400 U/ml.dak for Salvia viridis; 6501, 345, 11218, 8864 U/ml.dak for Salvia tomentosa, The Vmax values of PPO enzyme from stem, leaf and flower were 7314, 3004, 6689 U/ml.dak. for Salvia virgata. PPO enzyme affinity of some compounds, like Ascorbic acid, L-Cystein and Sodium azide were also investigated. İt was found from I50 values that Ascorbic acid and L-Cystein exhibite the most inhibition effect on the Salvia PPO's. The value of I50 was determined. It was also observed that PPO enzyme activity decreased when the temperature increased. This might be due to enzyme denaturation. KEY WORDS: Polyphenol oxidase, Salvia viridis, Salvia virgata, Salvia tomentosa, ascorbic acid, inhibition, garden sage. ii t£. VtteSEKÖ?RETİM KOWIM ml