Kuşburnu (rosa canina L.) ve yeni dünya (eriobotrya japonica) polifenol oksidaz enziminin kinetik özelliklerinin incelenmesi
dc.contributor.advisor | Arslan, Oktay | |
dc.contributor.author | Oynan, Mücahit | |
dc.date.accessioned | 2020-12-03T17:58:41Z | |
dc.date.available | 2020-12-03T17:58:41Z | |
dc.date.submitted | 2000 | |
dc.date.issued | 2018-08-06 | |
dc.identifier.uri | https://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/61894 | |
dc.description.abstract | oz KUŞBURNU (ROSA CANINA L.) VE YENİ DÜNYA (ERIBOTRYA JAPONICA) POLİFENOL OKSİDAZ ENZİMİNİN KİNETİK ÖZELLİKLERİNİN İNCELENMESİ Mücahit OYNAN Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Kimya Anabilim Dalı (Yüksek Lisans Tezi / Tez Danışmanı : Doç. Dr. Oktay ARSLAN) Balıkesir, 2000 Bu çalışmada Kuşburnu (Rosa canına L.) ve Yeni Dünya (Eriobotrya japonicd) meyvelerinden polifenol oksidaz izole edilerek bazı kinetik özellikleri incelenmiştir. Bu amaçla üç ayrı substrat için Km ve Vmax değerlerini belirlemek üzere optimum pH ve sıcaklıklar tespit edildi. Farklı substrat konsantrasyonunda aktivite ölçümleri yapıldı. Yeni Dünya (Eriobotrya japonica) PPO için Km değerleri katekol, 4-metilkatekol ve prigallol için sırasıyla 6.6xl0`3 M, 4.0xl0`3 M ve 7.5xl0`3 M; Vmax değerleri ise aynı substratlar için 3333.3, 2000 ve 2500 EÜ dk/mL ve Kuşburnu (Rosa canına L.) PPO için Km değerleri katekol ve 4-metilkatekol için sırasıyla 0.021 ve 0.0208 M; Vmax değerleri ise aynı substratlar için 303 ve 416.6 EÜ dk/mL olarak bulundu. Bazı kimyasal maddeler kullanılarak enzimin üzerine etkileri araştırıldı. Askorbik asidin inhibitor etkisi yaptığı bulundu. I50 değeri tespit edildi. Enzimin sıcaklık artışına paralel olarak denature olduğundan aktivitesinde zamanla azalma olduğu tespit edildi. ANAHTAR SÖZCÜKLER: Polifenol oksidaz, Rosa canına L., Kuşburnu, Eriobotrya japonica, Yeni Dünya, inhibisyon. | |
dc.description.abstract | ABSTRACT INVESTIGATION OF KINETIC PROPERTIES OF DOG ROSE (ROSA CANINA L.) AND LOQUAT (ERIBOTRYA JAPONICA) POLYPHENOL OXDDASE ENZYME Mücahit OYNAN Balıkesir University, Institute of Science, Department of Chemistry (Master Thesis / Supervisor : Ass. Prof. Dr. Oktay ARSLAN) Balıkesir-Türkiye, 2000 The polyphenol oxidase enzyme was extracted from Dog Rose (Rosa canına L.) and Loquat (Eribotrya japonica) fruits and their kinetic properties was investigated in this present. For this purpose, optimum conditions, like pH, temperature that affecting the values of Km and Vmax, for three different substrates were determined. In Eribotrya japonica PPO, the values of Km for catechol, 4- methylcatechol, pyrogallol were 6.6xl0`3 M, 4.0xl0`3 M, 7.5xl0`3 M and Vmax values for the same substrates were found 3333.3, 2000 and 2500 EÜ dk/mL, respectively, and In Rosa canina L. PPO, the values of Km for catechol and 4- methylcatechol were 0.021, 0.0208 M and Vmax values for the same substrates were found 303, 416.6 EÜ dk/mL, respectively. Also, using of some chemicals their effects were determined on the en2yme activity. Ascorbic acid was found as an inhibitor. The value of I50 was determined. It was observed that enzyme activity was decreased when the temperature was increased because of the enzyme denaturation. KEY WORDS: Polyphenol oxidase, Rosa canina L., Dog Rose, Eriobotrya japonica, Loquat, inhibation. 11 | en_US |
dc.language | Turkish | |
dc.language.iso | tr | |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/embargoedAccess | |
dc.rights | Attribution 4.0 United States | tr_TR |
dc.rights.uri | https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ | |
dc.subject | Kimya | tr_TR |
dc.subject | Chemistry | en_US |
dc.title | Kuşburnu (rosa canina L.) ve yeni dünya (eriobotrya japonica) polifenol oksidaz enziminin kinetik özelliklerinin incelenmesi | |
dc.type | masterThesis | |
dc.date.updated | 2018-08-06 | |
dc.contributor.department | Diğer | |
dc.subject.ytm | Polyphenol oxidase | |
dc.subject.ytm | Rose hip | |
dc.subject.ytm | Loquat | |
dc.subject.ytm | Inhibition | |
dc.subject.ytm | Enzymes | |
dc.identifier.yokid | 103659 | |
dc.publisher.institute | Fen Bilimleri Enstitüsü | |
dc.publisher.university | BALIKESİR ÜNİVERSİTESİ | |
dc.identifier.thesisid | 98332 | |
dc.description.pages | 94 | |
dc.publisher.discipline | Diğer |