Show simple item record

dc.contributor.advisorBülbül, Metin
dc.contributor.authorÇelik, Hülya
dc.date.accessioned2021-05-07T09:22:46Z
dc.date.available2021-05-07T09:22:46Z
dc.date.submitted2010
dc.date.issued2018-08-06
dc.identifier.urihttps://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/610441
dc.description.abstractKarbonik anhidraz (E.C. 4. 2. 1. 1), merkezinde Zn+2 bulunan bir metaloenzimdir. Omurgalılarda CO2, bu enzimin substratıdır. Hücreler ve hücreler arası sıvıda CO2 ve H2CO3 dönüşümlerini katalizler. İnsan gözünde CA-II ve CA-IV izoenzimleri bulunur. CA-II izoenzimi glokom hastalığı tedavisinde kullanılmasından dolayı önemli bir enzimdir.Bu çalışmada yeni bileşiklerin karbonik anhidraz enzimi üzerinde inhibisyon etkileri araştırılmıştır.Bu amaçla önce insan eritrositlerinden karbonik anhidraz izoenzimleri (CA-I, CA-II) afinite kromatografisi ile ayrı ayrı saflaştırıldı.Daha sonra sentezlenen yeni bileşiklerin (1 ve 2) insan eritrosit CA enzimleri üzerindeki inhibisyon etkisi incelendi. Çalışmalarda karbonik anhidraz aktivitesinin belirlenmesinde hidrataz ve esteraz aktivitelerinden faydalanıldı. İnsan eritrosit CA'nın hidrataz ve esteraz aktivitesi üzerinde 1, 2 no'lu bileşiklerin inhibisyon etkisi gösterdiği belirlenmiştir. İnhibisyon etkisi gösteren ilaçlar için % aktivite-[I] grafikleri çizilerek I50 değerleri bulunmuştur. CO2-Hidrataz aktivitesine göre inhibisyon gösteren 1 ve 2 bileşiklerinin I50 değerleri (enzim aktivitesini yarıya düşüren inhibitör konsantrasyonu); insan eritrosit CA I için 0,26 ile 0,13 ? M ve insan eritrosit CA II için 0,30 ile 0,15 ? M arasında bulundu. Esteraz aktivitesine göre ise; insan eritrosit CA I için 0,32 ? M ile 0,045 ? M arasında insan eritrosit CA II için 0,29 ? M ile 0,23 ? M I50 değerleri bulundu.
dc.description.abstractCarbonic anhydrase (E.C. 4. 2. 1. 1), is a metaloenzyme, located in the center Zn+2. The substrate of this enzyme is CO2 in vertebrate. This enzyme catalyzes conversion of CO2 to H2CO3 at cells and intracellular fluid. The isoenzymes of human eye are CA-II and CA-IV. CA-II isoenzyme is very important for using treatment of glaucoma.In this study, the inhibitory effects of the compounds were investigated on carbonic anhydrase enzyme.Firstly, erythrocyte carbonic anhydrase isoenzymes (CA-I, CA-II) from human erythrocyte were separately purifed by affinity chromatography.Later, inhibition effects of these new compounds (1, 2) on human carbonic anhydrase enzymes (CA I and CA II) were investigated in vitro. In the studies, it was taken advantage of hydrates and esterase activites for determining of carbonic anhydrase activitates. It was observed that compounds (1, 2) showed inhibition effect on human erythrocyte CA hydratase and esterase activity. I50 values were determined by drawing % activity-[I] graphs for drugs showing inhibition effects. For CO2-hydratase activity of compound (1), (2) inhibition effect ranged from 0,26 to 0,13 ? M for human erythrocyte CA I and 0,30 to 0,15 ? M with I50 for human erythrocyte CA II (molarity of inhibitor producing a %50 inhibition of CA activity). As for esterase activity of p-nitrophenyl acetate, compounds (1), (2) had inhibition ranging from 0,32 to 0,045 ? M for human erythrocyte CA I and 0,29 to 0,23 ? M for human erythrocyte CA II with I50.en_US
dc.languageTurkish
dc.language.isotr
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightsAttribution 4.0 United Statestr_TR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectBiyokimyatr_TR
dc.subjectBiochemistryen_US
dc.titleSülfobenzoik asit türevlerinin antiglokom etkisinin karbonik anhidraz enzimleri üzerinde incelenmesi
dc.title.alternativeThe investigation of antiglaucoma effects of sulfobenzoic acid derivatives on human carbonic anhydrase enzyme
dc.typemasterThesis
dc.date.updated2018-08-06
dc.contributor.departmentKimya Ana Bilim Dalı
dc.subject.ytmGlaucoma-open angle
dc.subject.ytmSulfanilamide
dc.subject.ytmCarbonic anhydrases
dc.identifier.yokid369416
dc.publisher.instituteFen Bilimleri Enstitüsü
dc.publisher.universityDUMLUPINAR ÜNİVERSİTESİ
dc.identifier.thesisid259722
dc.description.pages64
dc.publisher.disciplineDiğer


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/openAccess
Except where otherwise noted, this item's license is described as info:eu-repo/semantics/openAccess