dc.contributor.advisor | Küfrevioğlu, Ömer İrfan | |
dc.contributor.author | Oktay, Münir | |
dc.date.accessioned | 2020-12-03T14:02:23Z | |
dc.date.available | 2020-12-03T14:02:23Z | |
dc.date.submitted | 1992 | |
dc.date.issued | 2018-08-06 | |
dc.identifier.uri | https://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/52448 | |
dc.description.abstract | ÖZET Bu çalışmada Amasya elmasından izole edilen polifenol oksidaz enziminin kinetik ve elektroforetik özellikleri araştırılmıştır. îlk olarak enzim, kromatograf i teknikleriyle saf laş- tırılmaya çalışıldı ve yeterli düzeyde enzim elde edilememesi üzerine amonyum sülfat çöktürmesi sonucunda elde edilen enzim kinetik ve elektroforetik çalışmalarda kullanıldı. Dört ayrı substrat için KM ve Vmax değerlerini belirlemek üzere optimum pH ve optimum sıcaklık çalışmaları yapıldı.Optimum şartlarda beş farklı substrat konsan trasyonunda aktivite ölçümleri yapıldı. KM değerleri katekol, 4-metil katekol, pırogallol ve L-DOPA için sırayla 3,40x10 ^M, 3,09xl0~3M, 2,70xlO`2M ve 6, 50xlO~3M, Vmax değerleri ise aynı substratlar için 2000,552,1215 ve 27,3 (EU/ml) olarak bulundu. inhibitor çalışmalarında, en uygun şartları sağlayan katekol substratıyla, 3-merkaptoetanol,tiyoüre, sodyum siyanür, sodyum metabisülf it, glutatyon, L-sistein ve askorbik asit inhibitörleri kullanıldı. Lineweaver-Burk grafikleri yardımıyla söz konusu inhibitörler için Kj_ sabitleri ve inhibisyon çeşitleri belirlendi. Tiyoüre ve glutatyon unkompetitiv (yarı yarışmalı) inhibisyon etkisi gösterirken, P-merkaptoetanol, sodyum siyanür, sodyum metabisülf it, L-sistein ve askorbik asit kompetitiv (yarışmalı) inhibisyon etkisi gösterdi. Tabii şartlarda poliakrilamid jel elektroforezi uygulanarak iki farklı renklendirici substrat çözeltisiyle de üç izoenzim bandı gözlendi. | |
dc.description.abstract | 11 SUMMARY In this study, kinetic and electrophoretic properties of polyphenol oxidase isolated from Amasya apples were investigated. Firtsly,it was tried to purifiy the enzym by using chromotographical techniques but upon failuring to get satisfactory level of purification, the enzym obtained through amonium sulphate precipitation was used for kinetic and electrophoretic studies Optimum pH and temperature studies were carried out to determine values of KM and Vmax for four different substrates. Under optimum conditions and at five different substrate concentrations, activity measurements were made. KM and Vmax values for catechol, 4-methyl catechol, pyrogallol and L-DOPA were found as 3,40xlO`2M, 3,09xlO~3M, 2,70xlO~2M, 6,05xlO~3M and as 2000, 552, 1215 and 27,3 EU/ml respectively. In inhibitor studies, P-mercaptoethanol, thiourea, sodium metabisulfite, sodium cyanide, glutathione, L-cysteine, ascorbic acid as inhibitors and catechol which provides ideal conditions as substrat were used. For these inhibitors, Kj_ constants and inhibition sorts were defined by using Lineweaver-Burk graphices. While thiourea and glutathion show uncompetetive inhibition effect and the others showed competetive inhibition effect. In natural conditions and by using polyacrylamide gel electrophesis, it was seen three different isoenzyms bants at the both of two colorific substrate solutions. | en_US |
dc.language | Turkish | |
dc.language.iso | tr | |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/embargoedAccess | |
dc.rights | Attribution 4.0 United States | tr_TR |
dc.rights.uri | https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ | |
dc.subject | Kimya | tr_TR |
dc.subject | Chemistry | en_US |
dc.title | Amasya elmasından izole edilen polifenol oksidaz enziminin kinetik ve elektroforetik özelliklerinin araştırılması | |
dc.type | doctoralThesis | |
dc.date.updated | 2018-08-06 | |
dc.contributor.department | Diğer | |
dc.subject.ytm | Apple | |
dc.subject.ytm | Electrophoretic properties | |
dc.subject.ytm | Catechol oxidase | |
dc.subject.ytm | Kinetic properties | |
dc.subject.ytm | Enzymes | |
dc.identifier.yokid | 24739 | |
dc.publisher.institute | Fen Bilimleri Enstitüsü | |
dc.publisher.university | ATATÜRK ÜNİVERSİTESİ | |
dc.identifier.thesisid | 24739 | |
dc.description.pages | 79 | |
dc.publisher.discipline | Diğer | |