Show simple item record

dc.contributor.advisorBeldüz, Ali Osman
dc.contributor.authorŞahinkaya, Miray
dc.date.accessioned2020-12-30T06:46:29Z
dc.date.available2020-12-30T06:46:29Z
dc.date.submitted2016
dc.date.issued2019-06-14
dc.identifier.urihttps://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/477731
dc.description.abstractLakkaz enzimi,kofaktör olarak oksijen molekülünü kullanarak fenolik bileşikleri oksitleyen ve sonunda serbest radikaller üreten bir enzimdir. Ayrıca katalitik bölgesi, çok iyi korunmuş olan üç tip bakır merkezi içerir.Diğer avantajları arasındaher türlü ortamda çok çeşitli organizmalarda bulunabilirliği ve geniş substrat aralığına sahip oluşu yer alır. Bu avantajları sebebiyle lakkaz, endüstrininçeşitli alanlarında kullanılmaktadır. Bu çalışmadabakteriyal kaynaklı bir lakkaz enziminin, kağıt hamurunun ağartılmasındaki etkilerinin araştırılması amaçlanmıştır. Kağıt hamuru uygulamalarından evvel, lakkaz, pMA0911 vektörüne klonlandı, Bacillus subtilis WB800 hücresine transforme edildi ve ekspresyonu yapıldı. Optimum sıcaklığı 60ºC ve optimum pH'sı 4,5 olarak belirlendi ve enzim Kızılçam ağaçlarından elde edilen Kraft hamuruna ve atık kağıt hamuruna uygulandı. Kızılçam Kraft ve atık kağıt hamuru uygulamaları için, ağartma çalışmaları yapıldı. Degredasyon zonu, degredasyon oranı ve delignifikasyon dereceleri analiz edildi. Atık kağıdının delignifikasyon derecesi %5,15 kızılçam Kraft hamurununki ise %5,5 olarak belirlendi. Enzim uygulanan kağıtlara yırtılma, çekme, patlama indisi, gramaj, kalınlık, yoğunluk, kopma uzunluğu ve hacimlilik gibi fiziksel testler, ve optik testleri yapıldı. Lakkaz enzimi uygulamaları sonrasında, kağıdın parlaklığı Kappa numarası 12,97 olarak %56,86, atık kağıtta ise %56,77 arttırdığı görüldü. Lakkazın lignini zayıflatıcı etkisi, SEM görüntüleriyle de incelendi.
dc.description.abstractLaccase is an enzyme that oxidizing phenolic substrates via using oxygen as a cofactor. The catalytic region of the enzyme includes three different types of coppermolecules that highly conserved. The stability of the laccase is quite higy because of the carbohydrates included in the enzyme structure. Some of the most important advantages of the laccase are existing in many different types of organisms and environments, and wide range of substrat specificity. These specificities make laccase an important enzyme for industrial applications. In this work we aimed to determine the effects of a bacterial laccase on bleaching of paper pulp. Cloning and expression of laccase into pMA0911 vector followed by paper bleaching analyses. Optimum temperature and pH of the enzyme was 60ºC and 4.5 respectively. Bleaching analyses were carried out with red pine Kraft pulp and waste paper pulp. Degredation zone, degredation rate and delignification rate were analysed. Delignification degree of waste water pulp was %5,1 and pine kraft pulp was %5,5. Some physical tests as laceration, soaking, blow out, grammage, thickness, intensity, rupture lenght and volume and optical tests were performed. The brightness of the paper was increased 56.86% for pine craft pulp and 56.77% for waste water pulp based on 12,97 kappa number. SEM was used for investigating the reducing effects of laccase on lignin.en_US
dc.languageTurkish
dc.language.isotr
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightsAttribution 4.0 United Statestr_TR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectBiyolojitr_TR
dc.subjectBiologyen_US
dc.titleLakkazın kızılçam kraft ve atık kağıt hamuru üzerindeki etkilerinin araştırılması
dc.title.alternativeStudyi̇ng the effects of laccase on red pine kraft and waste paper pulp
dc.typemasterThesis
dc.date.updated2019-06-14
dc.contributor.departmentBiyoloji Anabilim Dalı
dc.identifier.yokid10112891
dc.publisher.instituteFen Bilimleri Enstitüsü
dc.publisher.universityKARADENİZ TEKNİK ÜNİVERSİTESİ
dc.identifier.thesisid430379
dc.description.pages114
dc.publisher.disciplineDiğer


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/openAccess
Except where otherwise noted, this item's license is described as info:eu-repo/semantics/openAccess