İnsan ve sığır karbonik anhidroz enzimi üzerine albumin ve apotransferrin etkisinin incelenmesi

Abstract

48 7- ÖZET Bu çalışmada insan ve sığır eritrositlerinden afinite kromotograf isi yardımıyla karbonik anhidraz (CA,E.C,4.2. 1. 1) enzimi saf last irilmiş ve bu enzimlerin aktiviteleri ve sül fanilamid ve asetazolamid tarafından inhibisyonlarınm üzerine albumin ve apotransferrinin etkileri incelenmiştir. Her iki protein de sığır ve insan CA aktiviteleri üzerinde benzer etki sergilemiştir. Albumin pozitif tesir gösterirken, apotransferrin düşük konsantrasyonlarda pozitif, yüksek konsantrasyonlarda ise negatif davranmıştır. Albuminin iki CA inhibitörününde inhibisyon etkisini azalttığı gözlenmiştir. Bu azalma asetazolamidde daha fazla olduğundan, asetazolamidin albumine sül fani lamidden daha kuvvetli bağlandığı sonucuna varılmıştır. Apotransferrin ise inhibisyonlar üzerine önemli bir etkide bulunmadığından bu inhibitörlerin apotransferrine bağlanmadığı düşünülmektedir.

49 8- SUMMARY In this study, carbonic anhydrase (CA; EC. 4.2.1.1) was purified from bovine and human erythrocytes by using affinity chromatography and the effects of albumin and apotransferrin on the activity and sulfanilamide and acetazolamide inhibition of these enzymes were investigated. Both of the proteins exhibited similar effects on the activities of bovine and human CA's. Albumin influenced the activities positively whereas apotransferrin affected positively at low concentrations and negatively at high concentrations. Albumin decreased the inhibitory effects of both CA inhibitors. Since the decrease was higher for acetazolamide, it was concluded that albumin could bind acetazolamide more strongly than sulfanilamide. Apotransferrin showed no significant effect on these inhibitions, so it was thought that these inhibitors could not bind apotransferrin.