Sigara içmeyen ve sigara içen bireylerde tükürük arginaz aktivitesi, ornitin ve üre düzeylerinin karşılaştırılması

Abstract

6- ÖZET Arginaz (L-arginin amidino hidrolaz; EC 3.5.3.1); sitoplazmik bir enzim olup, üre döngüsünün son basamağında L-arginini üre ve ornitine hidrolize eder. Arginazın bilinen en önemli fonksiyonu, karaciğerde gerçekleşen Krebs-Henseleit Üre Döngüsü yoluyla üre sentezine katılmasıdır. Ayrıca arginaz, bazı proteinlerin ve poliaminlerin sentezinde de önemli bir rol oynar. Enzime karaciğer dışındaki birçok dokuda da rastlanırsada buralardaki aktivitesi oldukça düşüktür. Bunların başlıcaları eritrosit, lökosit, trombosit, iskelet ve kalp kası, tükürük, beyin, bağırsak, böbrek, pankreas, akciğer, meme, tiroid, plasenta, deri, testisler, ve fibroblastlardır. Eritrosit arginaz aktivitesi serumun yaklaşık 200 katıdır. Tükürük arginaz aktiviteside eritrositin 1/6'sı kadardır. Bu çalışmada sigara içen bireylerde, sigara içmeyen bireylere göre arginaz enzim aktivitesinin daha düşük olduğu, tersine sigara içen bireylerde omitin değerlerinin sigara içmeyen bireylere göre daha yüksek olduğu tesbit edilmiştir. Her iki grup arasında protein ve üre değerleri bakımından ise bir fark bulunamamıştır. Sigara içmeyen ve sigara içen bireylerde tükürük arginaz enziminin aktivitesi, enzimin üzerine dışarıdan eklenen sigara ekstraktları ile değişmemiştir. Sigara içmeyen ve sigara içen bireylerde; tükürük arginaz enzim aktivitelerinin Km'leri aynı olmakla beraber, sigara içen bireylerin arginaz enziminin V max'ının, sigara içmeyen bireylerin V max'ına göre daha düşük olduğu saptanmıştır. Böylece sigara içmenin tükürük arginaz enzim aktivitesini nonkompetetif olarak inhibe ettiği sonucuna varılmıştır. Ornitin'in sigara içmeyen ve sigara içen bireylerde tükürük arginaz enzimini inhibe ettiği ayrıca arginin analoğu olan tiyoürenin, en fazla 1 mM'lık konsantrasyon da olmak üzere her iki gruptada enzim aktivitesini arttırdığı tesbit edilmiştir. 64

7 -SUMMARY Arginase (L-Arginine amidinohydrolase; EC.3.5.3.1), a cytoplasmic enzyme, catalyzes the hydrolysis of L-arginine to urea and ornithine in the last step of the mammalian urea cycle. The most important function of arginase is its entering into the synthesis of urea which takes place in the liver. Arginase also plays an important role in the synthesis of some proteins and polyamines. The enzyme is mostly found in liver, however minor activities of it can al so be observed in other tissues inclu-ding red blood cells, white blood cells, platelets, skeletal and heart muscle, saliva, brain, intestine, kidney, pancreas, lung, mammary, thyroid, placenta, skin, testicle and fibroblast. Red blood cells arginase activity is a- bout 200 times greater than those normally found in serum. The activity of arginase in saliva is about 1/6 of those found in red blood cells. In this study the salivary arginase activity in the smoking people was found to be significantly decreased when compared with the non-smoking people and the le vels of ornithine in the smoking people were found to be significantly elevated when compared with the non-smoking people. However protein and urea levels of saliva were not different between the smoking and non-smoking groups. We also found that the salivary arginase activity in the smoking and non-smok ing people is not changed with the addition of extracts from cigarette. The Km values of the salivary arginase in the smoking and non-smoking peo ple were found to be same, but the Vmax values of the enzyme in smoking people we re found to be significantly lower than those found in non-smoking people. So, we concluded that smoking inhibits the salivary arginase activity noncom- petitively. We also found that ornithine inhibits the salivary arginase enzyme in smoking and non-smoking people and thiourea an analog of L-arginin, increases the activity of the enzyme in both group and this activation is the greatest when the concentration of thiourea is 1 mM. 65