Phase equilibrium in protein mixtures: Mesoscopic study of Lysozyme/?lpha-lactalbumin
dc.contributor.advisor | Bucak, Seyda | |
dc.contributor.author | Kurut, Anil | |
dc.date.accessioned | 2020-12-29T06:47:25Z | |
dc.date.available | 2020-12-29T06:47:25Z | |
dc.date.submitted | 2010 | |
dc.date.issued | 2018-08-06 | |
dc.identifier.uri | https://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/339097 | |
dc.description.abstract | Proteinlerin kendiliğinden kümeleşmeye olan eğilimleri sonucu ortaya çıkan faz değişimleri, gıda kalitesi yönetiminde ve yeni gıda ürünleri geliştirmede büyük bir öneme sahiptir. Bu çalışmada, iki gıda protein olan Lysozyme (LYS) ve ?-lactalbumin'in (?-LA), sulu tuz çözeltisi içersindeki kümeleşmeden kaynaklı faz değişimi, Monte Carlo simulasyonları kullanılarak incelenmiştir. Protein yapılarını basitleştirmek adına mezoskopik düzeyde iki yeni indirgenmiş model geliştirilmiştir; Yüzey Yükü (SC), İkiz Küreler (TS). Yüzey yükü modeliyle elde edilen faz değişimi karakteristikleri deneysel çalışmalarla birebir örtüşmektedir. Beklenildiği üzere, LYS ve kalsiyum bağlanmış (holo) ?-LA içeren karışımda, tuz konsantrasyonuna bağlı olmaksızın faz değişimi gözlenmemiş, LYS/ kalsiyumsuz (apo) ?-LA karışımında ise sadece düşük tuz konsantrasyonlarında iki fazın denge hali gözlemlenebilmiştir. Ayrıca, ?-LA'nın taşıdığı ikiz kutup (dipol) vektörün LYS'ye yönelmesinden dolayı oluşan yapılanmanın kümeleşmeye olan etkisini incelemek için, ?-LA'nın SC modeli mutasyona uğratılarak ikiz kutup vektörü yok edilmiştir. LYS/ mutasyonlu ?-LA karışımında faz değişimi elde edilmiş olmasına rağmen, LYS ve ?-LA arasındaki elektriksel çekimin azalmasından kaynaklı, kümeleşmeya olan eğilimde azalma gözlenmiştir. | |
dc.description.abstract | The phase separation of food proteins resulting from protein self assembly is the key for manipulative control of food quality and for developing novel methods of designing food products. In this project, the phase equilibrium in the aqueous solution of two lyszoyme (LYS) and two forms of ?-lactalbumin (?-LA) has been studied under various ionic strengths using Monte Carlo simulations. Two novel coarse grained approaches, the Surface Charge (SC) and the Twin Sphere (TS) models, have been developed to describe the proteins at mesoscopic level. The phase transition characteristics of LYS/?-LA have been captured in excellent agreement with experimental observations by the SC model in which the surface charge distribution of proteins is maintained. As expected, LYS/calcium loaded form of ?-LA (holo ?-LA) does not form any phase transition regardless of salt concentration. While LYS/calcium depleted apo ?-LA shows two phase region under low salt concentrations. In addition, the effect of ?-LA alignment with respect to LYS on self assembly has been investigated using the modified SC model. Although phase transition is observed when the dipole moment of ?-LA is reduced, the dilute phase becomes more favorable resulting from the decrease in the attraction between LYS and ?-LA. | en_US |
dc.language | English | |
dc.language.iso | en | |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | |
dc.rights | Attribution 4.0 United States | tr_TR |
dc.rights.uri | https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ | |
dc.subject | Kimya | tr_TR |
dc.subject | Chemistry | en_US |
dc.subject | Kimya Mühendisliği | tr_TR |
dc.subject | Chemical Engineering | en_US |
dc.title | Phase equilibrium in protein mixtures: Mesoscopic study of Lysozyme/?lpha-lactalbumin | |
dc.title.alternative | Proteın karışımlarındaki faz dengeleri: Lysozyme/?lpha-lactalbumin?in mesoskopik düzeyde calışması | |
dc.type | masterThesis | |
dc.date.updated | 2018-08-06 | |
dc.contributor.department | Diğer | |
dc.subject.ytm | Proteins | |
dc.subject.ytm | Monte Carlo Method | |
dc.subject.ytm | Phase equilibriums | |
dc.identifier.yokid | 377889 | |
dc.publisher.institute | Fen Bilimleri Enstitüsü | |
dc.publisher.university | YEDİTEPE ÜNİVERSİTESİ | |
dc.identifier.thesisid | 305872 | |
dc.description.pages | 76 | |
dc.publisher.discipline | Diğer |