Vicinal solvent and protein coupling modulates the solvent dynamics

Abstract

Su ve gliserol içine konmuş katlanmış proteinin, dinamik geçiş sıcaklığı üstünde ve altındaki sıcaklıklarda dinamiği çalışıldı. rotein ve çözgen bir system olarak düşünülmüştür ve bu system iki durum için modellenmiştir. Birinci durumda protein ve çözgen düşük sıcaklıklarda birbirleri ile ilişki halinde değildir, ikinci durum ise fizyolojik sıcaklıklar için geçerlidir ve bu durumda protein ve çözgen birbirleri ile bağlaşım içindedir. Bu bağlaşımı sağlayan ise protein yüzeyini saran çözgen (vicinal solvent) katmanıdır.Proteinin çatısal dinamiği incelendi. rotein çatısının gevşeme zamanlarının beklenenden düşük olması ise lineer viskoelastik bir model kullanılarak açıklandı.Bu model aynı zamanda, proteinin dinamik geçişi gerçekleştirdikten sora kazandığı esnekliğin ve farklı çözgenler içinde gösterdiği değişik esneklik hareketlerinin sebebini de açıklamaktadır. Bu gözlemler protein ve etrafını saran çözgen katmanının salınım etkileşimleri ile gerçekleşmektedir. rotein etrafını saran çözgen katmanının, değişik boyutlardaki çözgenlerin protein katalitik bölgesinde yer alabilmesi için proteinin hacimsel dalgalanmalarına bir eşik oluşturduğu varsayılmıştır. Değişik solventlerde görülen geçiş sıcaklıklarının birbirlerine göre oranlanabilmek ise protein ve etkileşimde olduğu çözgen katmanından gelen etropik ve enerjetik kompansasyon ile olmaktdır.rotein yüzeyde bulunan yan grouplarin değişik dihedral konformasyonlara geçmesi ile kendi etrafındaki çözgen katmanı ile etkileşime geçer.

The dynamics of a folded protein is studied in water and glycerol at a series of temperatures below and above their respective dynamical transition. The system is modeled in two distinct states whereby the protein is decoupled from the bulk solvent at low temperatures, and communicates with it through a vicinal layer at physiological temperatures. A linear viscoelastic model elucidates the less-than-expected increase in the relaxation times observed in the backbone dynamics of the protein. The model further explains the increase in the flexibility of the protein önce the transition takes place and the differences in the flexibility under the different solvent environments. Coupling between the vicinal layer and the protein fluctuations is necessary to interpret these observations. The vicinal layer is postulated to form önce a threshold for the volumetric fluctuations in the protein to accommodate solvents of different sizes is reached. Compensation of entropic-energetic contributions from the protein-coupled vicinal layer quantifıes the scaling of the dynamical transition temperatures in various solvents. The protein adapts different conformational routes for organizing the required coupling to a specifıc solvent, which is achieved by adjusting the amount of conformational jumps in the surface-group dihedrals.