Show simple item record

dc.contributor.advisorAtılgan, Canan
dc.contributor.authorÇolak, Oğuzhan
dc.date.accessioned2020-12-10T07:29:17Z
dc.date.available2020-12-10T07:29:17Z
dc.date.submitted2020
dc.date.issued2020-11-30
dc.identifier.urihttps://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/215286
dc.description.abstractAkdeniz kalamarı yüzük dişleri (AKYD) proteinleri tekrar eden amino asit dizilerinden oluşan yapı proteinleridir. Kristal yapı ve düzensiz-bağ zincirleri olmak üzere iki alt bölgeden oluşurlar. AKYD proteinlerinin mekanik özellikleri bilinse de alt bölgelerin topaklanma mekanizması hala bilinmemektedir. AKYD proteinlerinin katlanma davranışı da bilinmemekte ve bugüne dek sentezlenmiş protein zincirlerinin boyları 140 ile 875 amino asit uzunluğu arasında değişmektedir. Bu etmenler göz önüne alındığında, Moleküler Dinamik (MD) benzetimi, bilgisayar zamanı açısından pahalı bir yöntem olduğundan, benzetimlerde Dağılıcı Parçacık Dinamiği (DPD) metodu kullanıldı. Bu çalışmada, öncesinde polimerlerde kullanılan bir yöntemi, AKYD proteinlerinin benzetim değişkenlerini hesaplamak için kullanılmasını sunuyoruz. Sistem benzetim değişkenleri hesaplamak için, öncelikle her parçacık çifti için ikili MD benzetimlerini atomistik detayda koşturduk. Ardından, MD benzetimlerimdeki kohezif enerji yoğunluğu değerlerini kullanarak ve tüm molekülleri kürecikler halinde kaba modele dönüştürerek, sistemdeki tüm parçacık çiftleri için Flory-Huggins etkileşim değişkenlerini hesapladık. AKYD proteinlerinin n4, n7, n11 ve n25 olmak üzere dört farklı boyutunu, iyi çözücü HFIP ve yetersiz çözücü P olmak üzere iki ayrı çözücüde benzetimlerini koşturduk. AKYD proteinlerinin bu çözücülerdeki davranışını irdelemek için radyal dağılım fonksiyonu ve yapı çarpanı analizleri kullanıldı. Sonuçlar gösterdi ki, AKYD proteinleri HFIP içinde şişer ve uzun mesafe düzen olmamasına rağmen topaklanır; çözücü P'de ise, deneysel verilerle örtüşen düzenli yapılar oluştururlar.
dc.description.abstractSquid ring teeth (SRT) proteins are structural proteins with repetitive amino acid sequences. They comprise two regions which are crystal forming and tie-chain regions. The mechanical properties of the protein known however the exact mechanism for the aggregation of the protein between the previously mentioned segments are still unknown. SRT proteins have unknown folding behavior and the size of those synthesized to date vary between 140 to 875 for a single chain. Considering these factors, we used Dissipative Particle Dynamics (DPD) simulations as our primary method of simulations rather than only using Molecular Dynamics (MD) simulations since MD simulations would be computationally expensive. So, in this study, we propose a method, which was previously used in polymers, of parameterizing the SRT proteins via multiscale simulations. To parameterize the system, we initially used binary MD simulations of each bead pair in the system at the atomistic detail. Then, we coarse-grained all the molecules into beads, and using the cohesive energy density values from the MD simulations, we constructed Flory-Huggins interaction parameters for all pairs in our system. We used four varying sizes of SRT proteins, n4, n7, n11, and n25 and two different solvents which were the good solvent HFIP and the hypothetical poor solvent P. Radial distribution function and structure factor calculations were used to characterize the structure of the SRT proteins in specified solvents. The results show that the SRT proteins swell in HFIP and they have no long-range order, but they cluster and form ordered structures in solvent P which show that the computational results agree with the experimental data.en_US
dc.languageEnglish
dc.language.isoen
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightsAttribution 4.0 United Statestr_TR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectBiyolojitr_TR
dc.subjectBiologyen_US
dc.subjectMühendislik Bilimleritr_TR
dc.subjectEngineering Sciencesen_US
dc.titleMultiscale modelling of squid inspired tandem repeat proteins
dc.title.alternativeAkdeniz kalamarından esinlenilmiş tekrar eden proteinlerın çok ölçekli modellenmesi
dc.typemasterThesis
dc.date.updated2020-11-30
dc.contributor.departmentMalzeme Bilimi ve Nanomühendislik Anabilim Dalı
dc.subject.ytmMolecular dynamic
dc.identifier.yokid10337718
dc.publisher.instituteMühendislik ve Fen Bilimleri Enstitüsü
dc.publisher.universitySABANCI ÜNİVERSİTESİ
dc.identifier.thesisid635360
dc.description.pages60
dc.publisher.disciplineDiğer


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/openAccess
Except where otherwise noted, this item's license is described as info:eu-repo/semantics/openAccess