Pankreatin enzimlerinin stabilitesi

Abstract

- 96 - ÖZET Bu çalışmada pankreatin enzimlerinin toz halde ve preparatları içersinle stabilitesi incelendi. Pankreatin 11 pazının aktiyite tayini Willstaetter meto duna göre yapılmıştır. Paka t aktivatör olarak ovalbumin yerine denature yumurta akı proteinleri, laktoalbumin ve laktoglobu- lin kullanılmıştır. Elde edilen bulguların ışığında kullandı ğımız aktivatörler içinde denature yumurta akı proteinlerinin daha uygun olduğu tespit edilmiştir. Bu çalışmadaki aktivite' tayinlerinden lipolitik aktivite Willstaetter metoduna, amilolitik aktivite PIP ve Koelting-Bern- feld metoduna, proteolitik aktiviteleri ise tarafımızdan tadil edilen Anson metoduna göre yapıldı. Geliştirilen bu metotda kullanılan reaktif ve amino asit değiştirilmiştir. Bunun için reaktif olarak van Urk reaktifi ve amino asit olarak da triptofan seçilmiştir. Bu şekilde modifiye edilen Anson meto du çalışma kolaylığı, reaktif hazırlanmasında geçen sürenin kısalması, neticeye daha çabuk varılması gibi açılardan kla sik Anson metoduna nazaran üstünlük gösterir. Pankreatin enzimlerinin stabilite çalışmalarında, çe şitli ısı (25°-70° arasında) ve relatif rutubet (% 30 ile % 90 arasında değişen) değerleri seçildi. En süratli aktivi te kaybının toz halindeki' pankreatinde 70° de % 80 lik rela tif rutubette ve 6 saat sonunda olduğu tespit edilmiştir.97 - Ayrıca pan krea t in enzimlerinin bazı kombine şekillerin de de stabilitesi de incelendi. Yağı ve kazeini alınmış süt tozu proteinlerinin 90 gün sonunda diğer kombinasyonlara naza ran % 10 oranında bir üstünlük gösterdiği tespit edildi. Piyasa pre para ti arının stabilite çalışmalarında ise 70° ve % 60 relatif rutubette 30 gün içersinde aktivitesini tamamen kaybettiği tespit. edildi.

- 98 - SUMMARY The stability of the pancreatin enzymes was investi gate! in powder form ani in marketed preparations. Tests were carried out at temperatures between 25 -70 and rela tive humidities from 30 to 90 %. ? Pancreatin lipase activity was determined by Willstaet ter *s method, but ovalbumin was replaced by denatured egg white proteins, lactoalbumin and lactoglobuline. However, denatured egg White proteins were found to be more suitable compared to the other activators used. The proteolytic activity was determined by Anson's method, modified by our laboratory by using tryptophan and van ürk reagent. Compared to the Anson's the proposed method gave similar and reproducible results but the reagent was more stable and its application easier. Activity of pancreatin powder diminished at a high rate under conditions of 70 and 80 % RH and was completely lost after 6 hours. In marketed preparations however the complete loss in activity occured after Btorage at 70° and. SO % RH for 30 days. Investigation was repeated in presence of some sta bilising agents. The influence of proteins was examined. Vvhen tested after 90 days lactoglobulin and lactoalbumin gave 10 % better results than the other stabilising agents.