Show simple item record

dc.contributor.advisorGürsoy, Attila
dc.contributor.authorGüney, Emre
dc.date.accessioned2020-12-08T08:12:24Z
dc.date.available2020-12-08T08:12:24Z
dc.date.submitted2007
dc.date.issued2018-08-06
dc.identifier.urihttps://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/170866
dc.description.abstractHücrelerdeki karmaşık biyolojik işlevler, protein-protein etkileşimlerini de kapsıyan biyolojik moleküllerin birleşmesi ile yürütülür. Proteinlerin birleşmesini açıklamak için türlü yöntemler geliştirilmiştir. Buna rağmen, protein-protein etkileşimlerinin mekanizması hâlâ yeterli olarak aydınlatılmamıştır. Protein-protein arayüzlerini ?iki tek zincirli protein arasındaki mimari bağlanma yüzeyi elemanlarını? geniş ölçekte karakterize etmek amacıyla, burada, yapısal biyolojinin iki önemli problemi olan arayüz sıcak noktalarının tahminine ve arayüzdeki uzaysal desenlerinin keşfedilmesine yönelik yeni hesaplamalı teknikler sunuyoruz.Sıcak noktalar , arayüzlerin cok ufak bir kısmını oluşturmalarına rağmen bağlanma enerjisinin büyük coğunluğuna katkı sağlıyan amino asitlerdir. Hesaplamalı sıcak noktalara karar vermek için, dizilimsel korunmuşluğuna ve çözücü erişilebilirliğine dayalı yeni ve verimli bir yöntem sunuyoruz. Tahmin edilen sıcak noktaların, deneysel sıcak noktalarla oldukça karşılıklı ilişkili olduğu gözlenmiştir. Sonuçlar göstermiştir ki; kullanılabilir deneysel verinin noksanlığından dolayı makine öğrenme yaklaşımları, önerilen gözlemsel yaklaşımdan daha başarılı değildir. Protein arayüzleri uzelerinde tahmin edilen sıcak noktalar, http://prism.ccbb.ku.edu.tr/hotsprint adresinde yer alan HotSprint internet arayüzü aracılığı ile sorgulanıp, görüntülenebilir.Protein birleşmeleri, yapısal olarak protein bağlanma kısımlarının uzerlerindeki etkileşim halindeki örüntülerden kaynaklanıyor olabilirler (uzaysal arayüz desenleri ). Bu tez calışmasının ikinci kısmında, çizge didikleme kullanan yeni bir sıklıkla tekrar eden arayüz uzaysal örüntü keşif yöntemi geliştirilmiştir. Önerilen yöntem, sPpprint, protein arayüzlerindeki dizilimde sıralı olmak zorunda olmayan, önceden bilinmeyen ortak atom kümelerini (altyapılarını) bulur. Alınan ilk sonuçlar, arayüzün tipine karar vermek için kullanılabilecek uzaysal protein arayüz desenleri var olduğunu önermektedir.
dc.description.abstractComplex biological processes in cells are carried out by association of biological molecules including protein-protein interactions. Many diverse approaches have been developed to explain association of proteins. Notwithstanding, mechanisms of protein-protein interactions are still not adequately elucidated. In order to characterize protein-protein interfaces --the architectural binding site elements in between two monomers-- on a large scale, here, we present novel computational techniques addressing two important structural biology problems: prediction of interface hot spots and discovery of spatial interface motifs.Hot spots are residues comprising only a small fraction of interfaces yet accounting for the majority of the binding energy. We present a new efficient method to determine computational hot spots on protein interfaces based on sequence conservation and solvent accessibility of interface residues. The predicted hot spots are observed to correlate considerably with the experimental hot spots. The results reveal, due to lack of available experimental data, machine learning approaches do not overperform proposed empirical approach. Predicted computational hot spots on protein interfaces can be queried and visualized via HotSprint web interface located at http://prism.ccbb.ku.edu.tr/hotsprint .Protein associations might be structurally mediated by interacting patterns on the protein binding sites (spatial interface motifs). In the second part of this thesis study, a new frequently reoccurring interface spatial pattern discovery method employing graph mining is developed. Proposed method, sPpprint, finds not necessarily sequence-contiguous and a priori unknown common set of atoms (substructures) on the protein interfaces. Initial results suggest that there exist discriminative spatial protein interface motifs that may be used to determine type of the interface.en_US
dc.languageEnglish
dc.language.isoen
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightsAttribution 4.0 United Statestr_TR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectBilgisayar Mühendisliği Bilimleri-Bilgisayar ve Kontroltr_TR
dc.subjectComputer Engineering and Computer Science and Controlen_US
dc.subjectBiyomühendisliktr_TR
dc.subjectBioengineeringen_US
dc.titleLarge scale characterization of protein interactions: Identification of hot spots and spatial motifs in protein-protein interfaces
dc.title.alternativeProtein etkileşimlerinin geniş ölçekli nitelendirilmesi: Protein-protein arayüzlerindeki sıcak noktaların ve uzaysal desenlerin belirlenmesi
dc.typemasterThesis
dc.date.updated2018-08-06
dc.contributor.departmentElektrik ve Bilgisayar Mühendisliği Anabilim Dalı
dc.identifier.yokid301373
dc.publisher.instituteFen Bilimleri Enstitüsü
dc.publisher.universityKOÇ ÜNİVERSİTESİ
dc.identifier.thesisid245396
dc.description.pages145
dc.publisher.disciplineDiğer


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/openAccess
Except where otherwise noted, this item's license is described as info:eu-repo/semantics/openAccess