Show simple item record

dc.contributor.advisorErman, Burak
dc.contributor.authorTüzmen, Ceren
dc.date.accessioned2020-12-08T08:02:37Z
dc.date.available2020-12-08T08:02:37Z
dc.date.submitted2010
dc.date.issued2018-08-06
dc.identifier.urihttps://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/170095
dc.description.abstractBiyomoleküler etkileşimler biyolojik aktivelerde önemli görevler üstlenmektedir. Protein-ligand etkileşimleri de dahil olmak üzere, bu etkileşimlerin araştırılması, biyolojik sistemlerin çalışma mekanizmasını anlayabilmek ve çözümleyebilmek açısından büyük önem taşır. Ligand protein etkileşmeleri sonucunda, ligand proteine bağlanırsa, proteinin konformasyonunda, bu süreçte görev alan enerjetik etkileşimler tarafından yönetilen bir takım değişiklikler meydana gelir. Bu değişimler göz önünde bulundurulduğunda, bu bağlanma süreci lokal bir süreç olarak düşünülmüştür. Ancak, yakın zamanda yapılan araştırmalar göstermiştir ki; ligandın proteine bağlanması esnasında, lokal etkileşimler değil, protein üzerinde varolan ve proteinin kalıntılarını, protein-ligand kompleksini en uygun hale getirecek şekilde düzenleyen bir etkileşim yolağı rol oynamaktadır.Lokal olmayan etkileşim yolağını belirlemek ve bağlanma yerindeki kalıntıları öngörmek amacıyla Ağ Yapı Modeli adı verilen bir model kullanılmıştır. Ek olarak, birincil yapıda birbiriden uzak olup, katlanmış yapıda birbiriyle etkileşen üç veya daha fazla kalıntıdan oluşan kliklerin de bağlanmayı önemli ölçüde tayin ettikleri gösterilmiştir. Proteinin liganda bağlı olmadığı duruma ait kristal yapılar kullanılarak öngörülen sonuçları doğrulamak için, aynı proteinin liganda bağlı olduğu haldeki kristal yapıdan edinilen bilgiler kullanılmıştır.Bilinen sistemlerin karşılaştırılmasıyla elde edilen sonuçların uyuşması göstermektedir ki, bağlanmayla ilgili bilgi, serbest halde bulunan proteinin yapısı kullanılarak elde edilebilmektedir ve kullanılan metot bağlanma yeri kalıntılarını tahmin etmekte önemli ölçüde başarılı olmuştur.
dc.description.abstractBiomolecular interactions play key roles in biological activity. Investigation of those interactions, including protein-ligand interactions, is crucial for understanding the way that nature designed its biological machinery. Ligand binding particularly requires, recognition of the ligand by the protein, which in turn arranges the three dimensional structure of the protein, mostly directed by the energetic interactions involved. Based on these requirements, ligand-binding has been considered as a local process. Yet, it has been recently shown that ligand binding depends not on the local structure, but rather on an interaction pathway, that takes part in rearrangement of the protein into the most favorable conformation upon binding.The nonlocal nature of the protein-ligand binding problem is investigated via the Gaussian Network Model with which the residues lying along interaction pathways in a protein and the residues at the binding site are predicted. The predictions of the binding site residues are verified by using several benchmark systems where the topology of the unbound protein and the bound protein-ligand complex are known. Predictions are made on the unbound protein. Agreement of results with the bound complexes indicates that the information for binding resides in the unbound protein. Cliques that consist of three or more residues that are far apart along the primary structure but are in contact in the folded structure are shown to be important determinants of the binding problem.Comparison with known structures shows that the predictive capability of the method is significant.en_US
dc.languageEnglish
dc.language.isoen
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightsAttribution 4.0 United Statestr_TR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectBiyofiziktr_TR
dc.subjectBiophysicsen_US
dc.titleIdentification of ligand binding sites of proteins using the gaussian network model
dc.title.alternativeProteinlerde bulunan ligand bağlanma yerlerinin ağ yapı modeli kullanarak tespit edilmesi
dc.typemasterThesis
dc.date.updated2018-08-06
dc.contributor.departmentHesaplamalı Bilimler ve Mühendislik Anabilim Dalı
dc.identifier.yokid382605
dc.publisher.instituteFen Bilimleri Enstitüsü
dc.publisher.universityKOÇ ÜNİVERSİTESİ
dc.identifier.thesisid270068
dc.description.pages83
dc.publisher.disciplineDiğer


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/openAccess
Except where otherwise noted, this item's license is described as info:eu-repo/semantics/openAccess