Show simple item record

dc.contributor.advisorTükel, Seyde Seyhan
dc.contributor.authorAka, Pinar
dc.date.accessioned2020-12-07T14:17:15Z
dc.date.available2020-12-07T14:17:15Z
dc.date.submitted2002
dc.date.issued2018-08-06
dc.identifier.urihttps://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/155154
dc.description.abstractoz YÜKSEK LİSANS TEZİ MAGNEZYUM SİLİKATA KOVALENT OLARAK İMMOBİLÎZE EDİLMİŞ LİPAZ ENZİMİNİN HİDROLİTİK VE ESTER OLUŞTURMA AKTİVİTELERİNİN ARAŞTIRILMASI Pınar AKA ÇUKUROVA ÜNİVERSİTESİ FEN BİLİMLERİ ENSTİTÜSÜ KİMYA ANABİLİM DALI Danışman : Prof. Dr. Seyhan TÜKEL Yıl: 2002, Sayfa: 50 Jüri : Prof. Dr. Seyhan TÜKEL : Yrd. Doç. Dr. Ramazan BİLGİN : Yrd. Doç. Dr. Elif ORUÇ Lipaz enzimi (E.C.3. 1.1.3), lipidlerin hidrolizinde, ester sentezinde ve iç esterleşme reaksiyonlarında kullanılan bir enzimdir. Bu çalışmada Candida rugosa'dan elde edilen lipaz enziminin florisil (magnezyum silikat içeren inorganik matriks) üzerine iki farklı şekilde (glutaraldehit üzerinden ve glutaraldehit + boşluk bırakıcı alkil kolu - 6-aminohekzanoikasit - üzerinden) tutuklanması ile serbest ve tutuklanmış enzimler için maksimum hız (Vmax), Michaelis-Menten hız sabiti (Km), aktivasyon enerjisi (Ea) gibi bazı parametreler saptanmıştır. Ayrıca serbest ve immobilize enzimler için zamana bağlı aktivite kaybı ve termal kararlılıkları incelenmiştir. Anahtar Kelimeler: Candida rugosa, immobilizasyon, florisil, inorganik taşıyıcı, kovalent bağlama.
dc.description.abstractABSTRACT MSc THESIS RESEARCHING OF HYDROLITIC AND ESTER CONSTITUTION ACTIVITIES OF IMMOBILIZED LIPASE ENZYME, COVALENTLY BOUNDED TO MAGNESIUM SILICATE PINAR AKA DEPARTMENT OF CHEMISTRY INSTITUTE OF NATUREL AND APPLD2D SCDXNCES UNIVERSITY OF ÇUKUROVA Supervisor: : Prof. Dr. Seyhan TÜKEL Year: 2002 Pages: 50 Jury: Prof. Dr. Seyhan TÜKEL : Assist. Prof. Dr Ramazan BİLGİN : Assist. Prof. Dr. Elif ORUÇ Lipase (E.C. 3. 1.1. 3.) is an enzyme which is used for hydrolysis of lipids, synthesis of esters and interesterification reactions. A lipase from Candida rugosa was immobilized covalently with glutaraldehyde or glutaraldehyde + 6-aminohekzanoic acid as a spacer onto florisil (magnesium silicate, an inorganic matrix). Maximum velocity (Vmax), activation energy (Ea) and Michaelis-Menten constant (Km) values were determined for free lipase and immobilized lipases. Additionally, the loss of activity related with time and termal stability were investigated. Key words: Candida rugosa, immobilization, covalent bounding, florisil, inorganic matrix TT -x.YffesiKUCairnMKllRljU BOKÜK4KtASYON MDUOBEİen_US
dc.languageTurkish
dc.language.isotr
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/embargoedAccess
dc.rightsAttribution 4.0 United Statestr_TR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectKimyatr_TR
dc.subjectChemistryen_US
dc.titleMagnezyum silikata kovalent olarak immobilize edilmiş lipaz enziminin hidrolitik ve ester oluşturma aktivitelerinin araştırılması
dc.title.alternativeResearching of hydrolitic and ester constitution activities of immobilized lipase enzyme, covalently bounded to magnesium silicate
dc.typemasterThesis
dc.date.updated2018-08-06
dc.contributor.departmentDiğer
dc.subject.ytmEnzyme immobilization
dc.subject.ytmLipase
dc.subject.ytmCandida rugosa
dc.subject.ytmFlorisil
dc.identifier.yokid123883
dc.publisher.instituteFen Bilimleri Enstitüsü
dc.publisher.universityÇUKUROVA ÜNİVERSİTESİ
dc.identifier.thesisid120007
dc.description.pages50
dc.publisher.disciplineDiğer


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/embargoedAccess
Except where otherwise noted, this item's license is described as info:eu-repo/semantics/embargoedAccess