Show simple item record

dc.contributor.advisorKaya, Mustafa Oğuzhan
dc.contributor.authorEybek, Abdulbaki
dc.date.accessioned2020-12-06T15:28:50Z
dc.date.available2020-12-06T15:28:50Z
dc.date.submitted2019
dc.date.issued2019-07-02
dc.identifier.urihttps://acikbilim.yok.gov.tr/handle/20.500.12812/105087
dc.description.abstractBu çalışmada, glokom hastalığı tedavisinde kullanılmak üzere potansiyel aday olan bazı oksadiazol sübstitüye türevli bileşiklerin karbonik anhidraz enzimi üzerine in vitro etkileri araştırılmıştır. Karbonik anhidraz enzimi, Sepharose-4B-L-Tirozin-Sülfonamid kimyasal yapısına sahip afinite jeli kullanılarak sığır kanından saflaştırılmıştır. Kan örnekleri Siirt ilindeki hayvan kesim noktalarından kesim anında alınmıştır. Spektrofotometrik deneysel çalışmalar, 348 nm'de 0. ve 3. dakikadaki absorbans değerleri belirlenerek yapılmıştır. Sığır karbonik anhidraz enzimine karşı oksadiazol sübstitüye türevli bileşiklerin afiniteleri deneysel olarak araştırılmıştır. Deneysel çalışmalarla elde edilen verilerden yararlanarak inhibisyon sabiti olan IC50 değerleri tespit edilmiştir. Diğer inhibisyon sabiti olan Ki değerleri ise Cheng&Prusoff denklemi yardımıyla matematiksel olarak hesaplanmıştır.
dc.description.abstractIn this study, some oxadiazole substituted derivative compounds, which are a potential candidate for the treatment of glaucoma, in vitro effects were investigated on carbonic anhydrase enzyme. The carbonic anhydrase enzyme was purified from the bovine blood by using the affinity gel with the chemical structure of Sepharose-4B-L-Tyrosine-Sulfonamide. Blood samples were taken from the animal slaughtering points in Siirt province at the time of slaughter. Spectrophotometric experimental studies were carried out by determining the absorbance values at 348 nm at the 0 and 3rd minutes. The affinities of oxadiazole substituted derivatives against bovine carbonic anhydrase enzyme have been investigated experimentally. The IC50 values, which are the constant of inhibition, were determined by using the datas obtained from experimental studies. The other inhibition constant, Ki, was calculated mathematically with the help of the Cheng&Prusoff equation.en_US
dc.languageTurkish
dc.language.isotr
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rightsAttribution 4.0 United Statestr_TR
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectBiyokimyatr_TR
dc.subjectBiochemistryen_US
dc.titleBazı oksadiazol sübstitüye türevli bileşiklerin karbonik anhidraz enzimi üzerine in vitro etkilerinin araştırılması
dc.title.alternativeInvestigation of in vitro effects on carbonic anhydrase enzyme of some oxadiazole substituted compounds
dc.typemasterThesis
dc.date.updated2019-07-02
dc.contributor.departmentKimya Anabilim Dalı
dc.identifier.yokid10246826
dc.publisher.instituteFen Bilimleri Enstitüsü
dc.publisher.universitySİİRT ÜNİVERSİTESİ
dc.identifier.thesisid547108
dc.description.pages101
dc.publisher.disciplineDiğer


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

info:eu-repo/semantics/openAccess
Except where otherwise noted, this item's license is described as info:eu-repo/semantics/openAccess