Pyronin y bileşiğinin insan hemoglobini ile etkileşiminin spektroskopik yöntemlerle incelenmesi

Abstract

Bu çalışmada; ksentan türevi boyar madde olan Pyronin Y (PyY) bileşiğinin insan hemoglobin (Hb) ile arasındaki etkileşim, floresans, absorbsiyon, floresans decay, senkronize floresans ve üç boyutlu floresans yöntemleri ile incelenmiştir.Hemoglobinin floresans şiddetinin PyY'nin artan konsantrasyonuyla azaldığı görülmüştür. Stern-Volmer eşitliği ile Hb-PyY etkileşiminin türü tespit edilmiş ve karanlık kompleks oluşumu meydana geldiği bulunmuştur. Termodinamik parametrelere göre, iki molekül arasında güçlü hidrofobik etkileşimlerin ve vander Walls bağlarının etkili olduğu sonucu bulunmuştur. Hb-PyY etkileşiminde enerji transferi Förster teorisiyle incelenmiş ve iki molekül arasındaki mesafenin 7,54 nm olduğu bulunmuştur. Hb konformasyonunun ortama ilave edilen kuençır ile değişip değişmediğini belirlemek amacıyla senkronize ve 3D floresans spektrumları ile incelenmiştir. Hb-PyY etkileşimine dış etkenlerin etkisi ortama eklenen pozitif, negatif ve yüksüz sürfaktantlarla incelenmiştir.

In this study, The interaction of Pyronin Y(PyY) ,a kind of xanthine derivative, with human hemoglobin has been investigated by fluorescence, absorption, fluorescence decay lifetime measurements, 3D fluorescence and synchronous fluorescence spectroscopy.The fluorescence intensity of hemoglobin decreased gradually with the increase in concentration of PyY. The spectroscopic and fluorescence quenching experiments show that Pyronin Y may show a static quenching mechanism with hemoglobin. According to the thermodynamic parameters, the hydrophobic interaction and van der Waal's interaction appeared be the major interaction forces between Butein and HAS. The specific binding distance of 7.54 nm between heoglobin and Pyronin Y was obtained via Förster non-radiation energy transfer method. The effect of PyY on the conformation of hemoglobin was also investigated using the synchronous fluorescence and 3D fluorescence spectroscopy. The interaction between hemoglobin and PyY was investigated the effect of positive, negative and uncharged surfactant on the hemoglobin-PyY system.